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Structure paper

タイトルMolecular basis for C-degron recognition by CRL2 ubiquitin ligase.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 120, Issue 43, Page e2308870120, Year 2023
掲載日2023年10月24日
著者Shidong Zhao / Diana Olmayev-Yaakobov / Wenwen Ru / Shanshan Li / Xinyan Chen / Jiahai Zhang / Xuebiao Yao / Itay Koren / Kaiming Zhang / Chao Xu /
PubMed 要旨E3 ubiquitin ligases determine the specificity of eukaryotic protein degradation by selective binding to destabilizing protein motifs, termed degrons, in substrates for ubiquitin-mediated proteolysis. ...E3 ubiquitin ligases determine the specificity of eukaryotic protein degradation by selective binding to destabilizing protein motifs, termed degrons, in substrates for ubiquitin-mediated proteolysis. The exposed C-terminal residues of proteins can act as C-degrons that are recognized by distinct substrate receptors (SRs) as part of dedicated cullin-RING E3 ubiquitin ligase (CRL) complexes. APPBP2, an SR of Cullin 2-RING ligase (CRL2), has been shown to recognize R-x-x-G/C-degron; however, the molecular mechanism of recognition remains elusive. By solving several cryogenic electron microscopy structures of active CRL2 bound with different R-x-x-G/C-degrons, we unveiled the molecular mechanisms underlying the assembly of the CRL2 dimer and tetramer, as well as C-degron recognition. The structural study, complemented by binding experiments and cell-based assays, demonstrates that APPBP2 specifically recognizes the R-x-x-G/C-degron via a bipartite mechanism; arginine and glycine, which play critical roles in C-degron recognition, accommodate distinct pockets that are spaced by two residues. In addition, the binding pocket is deep enough to enable the interaction of APPBP2 with the motif placed at or up to three residues upstream of the C-end. Overall, our study not only provides structural insight into CRL2-mediated protein turnover but also serves as the basis for future structure-based chemical probe design.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:37844242 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.22 - 3.54 Å
構造データ

36129

8jal

EMDB-36129, PDB-8jal:
Structure of CRL2APPBP2 bound with RxxGP degron (dimer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

36131

8jaq

EMDB-36131, PDB-8jaq:
Structure of CRL2APPBP2 bound with RxxGP degron (tetramer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

36132

8jar

EMDB-36132, PDB-8jar:
Structure of CRL2APPBP2 bound with RxxGPAA degron (dimer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

36133

8jas

EMDB-36133, PDB-8jas:
Structure of CRL2APPBP2 bound with RxxGPAA degron (tetramer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.54 Å

36134

8jau

EMDB-36134, PDB-8jau:
Structure of CRL2APPBP2 bound with the C-degron of MRPL28 (dimer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.22 Å

36135

8jav

EMDB-36135, PDB-8jav:
Structure of CRL2APPBP2 bound with the C-degron of MRPL28 (tetramer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.44 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN BINDING / E3 Ubiquitination ligase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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