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タイトルAssembly and Capsid Expansion Mechanism of Bacteriophage P22 Revealed by High-Resolution Cryo-EM Structures.
ジャーナル・号・ページViruses, Vol. 15, Issue 2, Year 2023
掲載日2023年1月26日
著者Hao Xiao / Junquan Zhou / Fan Yang / Zheng Liu / Jingdong Song / Wenyuan Chen / Hongrong Liu / Lingpeng Cheng /
PubMed 要旨The formation of many double-stranded DNA viruses, such as herpesviruses and bacteriophages, begins with the scaffolding-protein-mediated assembly of the procapsid. Subsequently, the procapsid ...The formation of many double-stranded DNA viruses, such as herpesviruses and bacteriophages, begins with the scaffolding-protein-mediated assembly of the procapsid. Subsequently, the procapsid undergoes extensive structural rearrangement and expansion to become the mature capsid. Bacteriophage P22 is an established model system used to study virus maturation. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of procapsid, empty procapsid, empty mature capsid, and mature capsid of phage P22 at resolutions of 2.6 Å, 3.9 Å, 2.8 Å, and 3.0 Å, respectively. The structure of the procapsid allowed us to build an accurate model of the coat protein gp5 and the C-terminal region of the scaffolding protein gp8. In addition, interactions among the gp5 subunits responsible for procapsid assembly and stabilization were identified. Two C-terminal α-helices of gp8 were observed to interact with the coat protein in the procapsid. The amino acid interactions between gp5 and gp8 in the procapsid were consistent with the results of previous biochemical studies involving mutant proteins. Our structures reveal hydrogen bonds and salt bridges between the gp5 subunits in the procapsid and the conformational changes of the gp5 domains involved in the closure of the local sixfold opening and a thinner capsid shell during capsid maturation.
リンクViruses / PubMed:36851569 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 4.6 Å
構造データ

EMDB-35120: Bacteriophage P22 empty capsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

35121

8i1t

EMDB-35121, PDB-8i1t:
The asymmetric unit of P22 empty capsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

35123

8i1v

EMDB-35123, PDB-8i1v:
The asymmetric unit of P22 procapsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

EMDB-35124: Bacteriophage P22 empty procapsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

EMDB-35126: Bacteriophage P22 procapsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-35132: The mature capsid of phage P22
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-35133: The fivefold-axes vertex of P22 mature capsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

由来
  • salmonella phage p22 (ファージ)
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex / VIRUS

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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