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Structure paper

タイトルLysate-based pipeline to characterize microtubule-associated proteins uncovers unique microtubule behaviours.
ジャーナル・号・ページNat Cell Biol, Vol. 24, Issue 2, Page 253-267, Year 2022
掲載日2022年1月31日
著者A S Jijumon / Satish Bodakuntla / Mariya Genova / Mamata Bangera / Violet Sackett / Laetitia Besse / Fatlinda Maksut / Veronique Henriot / Maria M Magiera / Minhajuddin Sirajuddin / Carsten Janke /
PubMed 要旨The microtubule cytoskeleton forms complex macromolecular assemblies with a range of microtubule-associated proteins (MAPs) that have fundamental roles in cell architecture, division and motility. ...The microtubule cytoskeleton forms complex macromolecular assemblies with a range of microtubule-associated proteins (MAPs) that have fundamental roles in cell architecture, division and motility. Determining how an individual MAP modulates microtubule behaviour is an important step in understanding the physiological roles of various microtubule assemblies. To characterize how MAPs control microtubule properties and functions, we developed an approach allowing for medium-throughput analyses of MAPs in cell-free conditions using lysates of mammalian cells. Our pipeline allows for quantitative as well as ultrastructural analyses of microtubule-MAP assemblies. Analysing 45 bona fide and potential mammalian MAPs, we uncovered previously unknown activities that lead to distinct and unique microtubule behaviours such as microtubule coiling or hook formation, or liquid-liquid phase separation along the microtubule lattice that initiates microtubule branching. We have thus established a powerful tool for a thorough characterization of a wide range of MAPs and MAP variants, thus opening avenues for the determination of mechanisms underlying their physiological roles and pathological implications.
リンクNat Cell Biol / PubMed:35102268
手法EM (らせん対称)
解像度3.7 Å
構造データ

EMDB-32033:
14pf microtubule decorated with EML1-GFP
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.7 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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