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Structure paper

タイトルComplete three-dimensional structures of the Lon protease translocating a protein substrate.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 7, Issue 42, Page eabj7835, Year 2021
掲載日2021年10月15日
著者Shanshan Li / Kan-Yen Hsieh / Chiao-I Kuo / Szu-Hui Lee / Grigore D Pintilie / Kaiming Zhang / Chung-I Chang /
PubMed 要旨Lon is an evolutionarily conserved proteolytic machine carrying out a wide spectrum of biological activities by degrading misfolded damaged proteins and specific cellular substrates. Lon contains a ...Lon is an evolutionarily conserved proteolytic machine carrying out a wide spectrum of biological activities by degrading misfolded damaged proteins and specific cellular substrates. Lon contains a large N-terminal domain and forms a hexameric core of fused adenosine triphosphatase and protease domains. Here, we report two complete structures of Lon engaging a substrate, determined by cryo–electron microscopy to 2.4-angstrom resolution. These structures show a multilayered architecture featuring a tensegrity triangle complex, uniquely constructed by six long N-terminal helices. The interlocked helix triangle is assembled on the top of the hexameric core to spread a web of six globular substrate-binding domains. It serves as a multipurpose platform that controls the access of substrates to the AAA+ ring, provides a ruler-based mechanism for substrate selection, and acts as a pulley device to facilitate unfolding of the translocated substrate. This work provides a complete framework for understanding the structural mechanisms of Lon.
リンクSci Adv / PubMed:34652947 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.4 Å
構造データ

31534

7fd4

EMDB-31534, PDB-7fd4:
A complete three-dimensional structure of the Lon protease translocating a protein substrate (conformation 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

31535

7fd5

EMDB-31535, PDB-7fd5:
A complete three-dimensional structure of the Lon protease translocating a protein substrate (conformation 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

化合物

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-4KZ:
N-[(1R)-1-(dihydroxyboranyl)-2-phenylethyl]-Nalpha-(pyrazin-2-ylcarbonyl)-L-phenylalaninamide

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • meiothermus taiwanensis (バクテリア)
  • bos taurus (ウシ)
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / AAA+ protease / Lon / complete three-dimensional structure / N-terminal domain / CYTOSOLIC PROTEIN / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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