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タイトルStructural basis for the shared neutralization mechanism of three classes of human papillomavirus type 58 antibodies with disparate modes of binding.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 95, Issue 7, Year 2021
掲載日2021年1月20日
著者Maozhou He / Xin Chi / Zhenghui Zha / Yunbing Li / Jie Chen / Yang Huang / Shiwen Huang / Miao Yu / Zhiping Wang / Shuo Song / Xinlin Liu / Shuangping Wei / Zekai Li / Tingting Li / Yingbin Wang / Hai Yu / Qinjian Zhao / Jun Zhang / Qingbing Zheng / Ying Gu / Shaowei Li / Ningshao Xia /
PubMed 要旨Human papillomavirus type 58 (HPV58) is associated with cervical cancer and poses a significant health burden worldwide. Although the commercial 9-valent HPV vaccine covers HPV58, the structural and ...Human papillomavirus type 58 (HPV58) is associated with cervical cancer and poses a significant health burden worldwide. Although the commercial 9-valent HPV vaccine covers HPV58, the structural and molecular-level neutralization sites of the HPV58 complete virion are not fully understood. Here, we report the high-resolution (∼3.5 Å) structure of the complete HPV58 pseudovirus (PsV58) using cryo-electron microscopy (cryo-EM). Three representative neutralizing monoclonal antibodies (nAbs 5G9, 2H3 and A4B4) were selected through clustering from a nAb panel against HPV58. Bypassing the steric hindrance and symmetry-mismatch in the HPV Fab-capsid immune-complex, we present three different neutralizing epitopes in the PsV58, and show that, despite differences in binding, these nAbs share a common neutralization mechanism. These results offer insight into HPV58 genotype specificity and broaden our understanding of HPV58 neutralization sites for antiviral research. Cervical cancer primarily results from persistent infection with high-risk types of human papillomavirus (HPV). HPV type 58 (HPV58) is an important causative agent, especially within Asia. Despite this, we still have limited data pertaining to the structural and neutralizing epitopes of HPV58, and this encumbers our in-depth understanding of the virus mode of infection. Here, we show that representative nAbs (5G9, 10B11, 2H3, 5H2 and A4B4) from three different groups share a common neutralization mechanism that appears to prohibit the virus from associating with the extracellular matrix and cell surface. Furthermore, we identify that the nAbs engage via three different binding patterns: top-center binding (5G9 and 10B11), top-fringe binding (2H3 and 5H2), and fringe binding (A4B4). Our work shows that, despite differences in the pattern in binding, nAbs against HPV58 share a common neutralization mechanism. These results provide new insight into the understanding of HPV58 infection.
リンクJ Virol / PubMed:33472937 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 6.43 Å
構造データ

EMDB-30768:
2-fold subparticles refinement of human papillomavirus type 58 pseudovirus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.63 Å

EMDB-30769:
3-fold sub-particles refinement of human papillomavirus type 58 pseudovirus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.66 Å

EMDB-30770:
5-fold sub-particles refinement of human papillomavirus type 58 pseudovirus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-30772:
The cryo-EM structure of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of 5G9
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.67 Å

EMDB-30773:
The cryo-EM structure of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of 10B11
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.43 Å

EMDB-30774:
The cryo-EM structure of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of 2H3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.08 Å

EMDB-30777:
The cryo-EM structure of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of 5H2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.33 Å

EMDB-30780:
The cryo-EM structure of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of A4B4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.23 Å

30781

7dn5

EMDB-30781, PDB-7dn5:
The cryo-EM structure of human papillomavirus type 58 pseudovirus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.11 Å

30783

7dnh

EMDB-30783, PDB-7dnh:
2-fold subparticles refinement of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of 2H3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

30786

7dnk

EMDB-30786, PDB-7dnk:
2-fold subparticles refinement of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of 5G9
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.41 Å

30787

7dnl

EMDB-30787, PDB-7dnl:
2-fold subparticles refinement of human papillomavirus type 58 pseudovirus in complexed with the Fab fragment of A4B4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.19 Å

由来
  • human papillomavirus type 58 (パピローマウイルス)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードVIRUS / particles / VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Immune complex / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex / IMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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