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タイトルConsensus mutagenesis approach improves the thermal stability of system x transporter, xCT, and enables cryo-EM analyses.
ジャーナル・号・ページProtein Sci, Vol. 29, Issue 12, Page 2398-2407, Year 2020
掲載日2020年11月11日
著者Kazumasa Oda / Yongchan Lee / Pattama Wiriyasermkul / Yoko Tanaka / Mizuki Takemoto / Keitaro Yamashita / Shushi Nagamori / Tomohiro Nishizawa / Osamu Nureki /
PubMed 要旨System x is an amino acid antiporter that imports L-cystine into cells and exports intracellular L-glutamate, at a 1:1 ratio. As L-cystine is an essential precursor for glutathione synthesis, system ...System x is an amino acid antiporter that imports L-cystine into cells and exports intracellular L-glutamate, at a 1:1 ratio. As L-cystine is an essential precursor for glutathione synthesis, system x supports tumor cell growth through glutathione-based oxidative stress resistance and is considered as a potential therapeutic target for cancer treatment. System x consists of two subunits, the light chain subunit SLC7A11 (xCT) and the heavy chain subunit SLC3A2 (also known as CD98hc or 4F2hc), which are linked by a conserved disulfide bridge. Although the recent structures of another SLC7 member, L-type amino acid transporter 1 (LAT1) in complex with CD98hc, have provided the structural basis toward understanding the amino acid transport mechanism, the detailed molecular mechanism of xCT remains unknown. To revealthe molecular mechanism, we performed single-particle analyses of the xCT-CD98hc complex. As wild-type xCT-CD98hc displayed poor stability and could not be purified to homogeneity, we applied a consensus mutagenesis approach to xCT. The consensus mutated construct exhibited increased stability as compared to the wild-type, and enabled the cryoelectron microscopy (cryo-EM) map to be obtained at 6.2 Å resolution by single-particle analysis. The cryo-EM map revealed sufficient electron density to assign secondary structures. In the xCT structure, the hash and arm domains are well resolved, whereas the bundle domain shows some flexibility. CD98hc is positioned next to the xCT transmembrane domain. This study provides the structural basis of xCT, and our consensus-based strategy could represent a good choice toward solving unstable protein structures.
リンクProtein Sci / PubMed:33016372 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度6.2 Å
構造データ

30341

7ccs

EMDB-30341, PDB-7ccs:
Consensus mutated xCT-CD98hc complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Transporter / membrane protein / complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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