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Structure paper

タイトルImproving particle quality in cryo-EM analysis using a PEGylation method.
ジャーナル・号・ページStructure, Vol. 29, Issue 10, Page 1192-11199.e4, Year 2021
掲載日2021年10月7日
著者Zhikuan Zhang / Hideki Shigematsu / Toshiyuki Shimizu / Umeharu Ohto /
PubMed 要旨Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is widely used for structural biology studies and has been developed extensively in recent years. However, its sample vitrification process is a major limitation ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is widely used for structural biology studies and has been developed extensively in recent years. However, its sample vitrification process is a major limitation because it causes severe particle aggregation and/or denaturation. This effect is thought to occur because particles tend to stick to the "deadly" air-water interface during vitrification. Here, we report a method for PEGylation of proteins that can efficiently protect particles against such problems during vitrification. This method alleviates the laborious process of fine-tuning the vitrification conditions, allowing for analysis of samples that would otherwise be discarded.
リンクStructure / PubMed:34048698
手法EM (単粒子)
解像度2.3 - 3.7 Å
構造データ

EMDB-30199:
Cryo-EM reconstruction of PEGylated full-length NOD2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-30200:
Cryo-EM reconstruction of equine apoferritin (unmodified)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-30202:
Cryo-EM reconstruction of equine apoferritin (1 mM PEG4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-30203:
Cryo-EM reconstruction of equine apoferritin (4 mM PEG4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-30204:
Cryo-EM reconstruction of equine apoferritin (1 mM PEG8)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

EMDB-30205:
Cryo-EM reconstruction of equine apoferritin (4 mM PEG8)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-30206:
Cryo-EM reconstruction of E.coli beta-galactosidase (unmodified)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-30207:
Cryo-EM reconstruction of E.coli beta-galactosidase (2 mM PEG4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-30208:
Cryo-EM reconstruction of E.coli beta-galactosidase (2 mM PEG8)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-30404:
Cryo-EM reconstruction of PEGylated tetrameric ADH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-30405:
Cryo-EM reconstruction of PEGylated tetrameric beta-amylase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.3 Å

由来
  • Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
  • Equus caballus (ウマ)
  • Escherichia coli (大腸菌)
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • Ipomoea batatas (サツマイモ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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