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タイトルConformational changes during pore formation by the perforin-related protein pleurotolysin.
ジャーナル・号・ページPLoS Biol, Vol. 13, Issue 2, Page e1002049, Year 2015
掲載日2015年2月5日
著者Natalya Lukoyanova / Stephanie C Kondos / Irene Farabella / Ruby H P Law / Cyril F Reboul / Tom T Caradoc-Davies / Bradley A Spicer / Oded Kleifeld / Daouda A K Traore / Susan M Ekkel / Ilia Voskoboinik / Joseph A Trapani / Tamas Hatfaludi / Katherine Oliver / Eileen M Hotze / Rodney K Tweten / James C Whisstock / Maya Topf / Helen R Saibil / Michelle A Dunstone /
PubMed 要旨Membrane attack complex/perforin-like (MACPF) proteins comprise the largest superfamily of pore-forming proteins, playing crucial roles in immunity and pathogenesis. Soluble monomers assemble into ...Membrane attack complex/perforin-like (MACPF) proteins comprise the largest superfamily of pore-forming proteins, playing crucial roles in immunity and pathogenesis. Soluble monomers assemble into large transmembrane pores via conformational transitions that remain to be structurally and mechanistically characterised. Here we present an 11 Å resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the two-part, fungal toxin Pleurotolysin (Ply), together with crystal structures of both components (the lipid binding PlyA protein and the pore-forming MACPF component PlyB). These data reveal a 13-fold pore 80 Å in diameter and 100 Å in height, with each subunit comprised of a PlyB molecule atop a membrane bound dimer of PlyA. The resolution of the EM map, together with biophysical and computational experiments, allowed confident assignment of subdomains in a MACPF pore assembly. The major conformational changes in PlyB are a ∼70° opening of the bent and distorted central β-sheet of the MACPF domain, accompanied by extrusion and refolding of two α-helical regions into transmembrane β-hairpins (TMH1 and TMH2). We determined the structures of three different disulphide bond-trapped prepore intermediates. Analysis of these data by molecular modelling and flexible fitting allows us to generate a potential trajectory of β-sheet unbending. The results suggest that MACPF conformational change is triggered through disruption of the interface between a conserved helix-turn-helix motif and the top of TMH2. Following their release we propose that the transmembrane regions assemble into β-hairpins via top down zippering of backbone hydrogen bonds to form the membrane-inserted β-barrel. The intermediate structures of the MACPF domain during refolding into the β-barrel pore establish a structural paradigm for the transition from soluble monomer to pore, which may be conserved across the whole superfamily. The TMH2 region is critical for the release of both TMH clusters, suggesting why this region is targeted by endogenous inhibitors of MACPF function.
リンクPLoS Biol / PubMed:25654333 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.85 - 17.0 Å
構造データ

2793

4v2t

EMDB-2793, PDB-4v2t:
Membrane embedded pleurotolysin pore with 13 fold symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.0 Å

2794

4v3a

EMDB-2794, PDB-4v3a:
Membrane bound pleurotolysin prepore (TMH1 lock) trapped with engineered disulphide cross-link
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.0 Å

2795

4v3m

EMDB-2795, PDB-4v3m:
Membrane bound pleurotolysin prepore (TMH2 helix lock) trapped with engineered disulphide cross-link
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.0 Å

2796

4v3n

EMDB-2796, PDB-4v3n:
Membrane bound pleurotolysin prepore (TMH2 strand lock) trapped with engineered disulphide cross-link
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.0 Å

PDB-4oeb:
Structure of membrane binding protein pleurotolysin A from Pleurotus ostreatus
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.85 Å

PDB-4oej:
Structure of membrane binding protein pleurotolysin B from Pleurotus ostreatus
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å

PDB-4ov8:
Crystal Structure of the TMH1-lock mutant of the mature form of pleurotolysin B
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.15 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ACT:
ACETATE ION / 酢酸イオン

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

由来
  • pleurotus ostreatus (ヒラタケ)
キーワードMEMBRANE BINDING PROTEIN / beta-sandwich fold / pleurotolysin B / MACPF domain / Pore formation / pleurotolysin A / TOXIN / TMH1-lock / pore-forming protein / Pleurtolysin A component / TRANSPORT PROTEIN / MACPF/CDC SUPERFAMILY / PORE-FORMING PROTEINS

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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