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Structure paper

タイトルBending forces and nucleotide state jointly regulate F-actin structure.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 611, Issue 7935, Page 380-386, Year 2022
掲載日2022年10月26日
著者Matthew J Reynolds / Carla Hachicho / Ayala G Carl / Rui Gong / Gregory M Alushin /
PubMed 要旨ATP-hydrolysis-coupled actin polymerization is a fundamental mechanism of cellular force generation. In turn, force and actin filament (F-actin) nucleotide state regulate actin dynamics by tuning F- ...ATP-hydrolysis-coupled actin polymerization is a fundamental mechanism of cellular force generation. In turn, force and actin filament (F-actin) nucleotide state regulate actin dynamics by tuning F-actin's engagement of actin-binding proteins through mechanisms that are unclear. Here we show that the nucleotide state of actin modulates F-actin structural transitions evoked by bending forces. Cryo-electron microscopy structures of ADP-F-actin and ADP-P-F-actin with sufficient resolution to visualize bound solvent reveal intersubunit interfaces bridged by water molecules that could mediate filament lattice flexibility. Despite extensive ordered solvent differences in the nucleotide cleft, these structures feature nearly identical lattices and essentially indistinguishable protein backbone conformations that are unlikely to be discriminable by actin-binding proteins. We next introduce a machine-learning-enabled pipeline for reconstructing bent filaments, enabling us to visualize both continuous structural variability and side-chain-level detail. Bent F-actin structures reveal rearrangements at intersubunit interfaces characterized by substantial alterations of helical twist and deformations in individual protomers, transitions that are distinct in ADP-F-actin and ADP-P-F-actin. This suggests that phosphate rigidifies actin subunits to alter the bending structural landscape of F-actin. As bending forces evoke nucleotide-state dependent conformational transitions of sufficient magnitude to be detected by actin-binding proteins, we propose that actin nucleotide state can serve as a co-regulator of F-actin mechanical regulation.
リンクNature / PubMed:36289330 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / EM (単粒子)
解像度2.43 - 3.71 Å
構造データ

EMDB-27114, PDB-8d13:
Helical ADP-F-actin
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.43 Å

EMDB-27115, PDB-8d14:
Helical ADP-Pi-F-actin
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.51 Å

EMDB-27116, PDB-8d15:
Bent ADP-F-actin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.61 Å

EMDB-27117, PDB-8d16:
Bent ADP-Pi-F-actin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.71 Å

EMDB-27118, PDB-8d17:
Straight ADP-F-actin 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.69 Å

EMDB-27119, PDB-8d18:
Straight ADP-F-actin 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.66 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

由来
  • gallus gallus (ニワトリ)
  • chicken (ニワトリ)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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