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Structure paper

タイトルRegulated structural transitions unleash the chaperone activity of αB-crystallin.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 110, Issue 40, Page E3780-E3789, Year 2013
掲載日2013年10月1日
著者Jirka Peschek / Nathalie Braun / Julia Rohrberg / Katrin Christiane Back / Thomas Kriehuber / Andreas Kastenmüller / Sevil Weinkauf / Johannes Buchner /
PubMed 要旨The small heat shock protein αB-crystallin is an oligomeric molecular chaperone that binds aggregation-prone proteins. As a component of the proteostasis system, it is associated with cataract, ...The small heat shock protein αB-crystallin is an oligomeric molecular chaperone that binds aggregation-prone proteins. As a component of the proteostasis system, it is associated with cataract, neurodegenerative diseases, and myopathies. The structural determinants for the regulation of its chaperone function are still largely elusive. Combining different experimental approaches, we show that phosphorylation-induced destabilization of intersubunit interactions mediated by the N-terminal domain (NTD) results in the remodeling of the oligomer ensemble with an increase in smaller, activated species, predominantly 12-mers and 6-mers. Their 3D structures determined by cryo-electron microscopy and biochemical analyses reveal that the NTD in these species gains flexibility and solvent accessibility. These modulated properties are accompanied by an increase in chaperone activity in vivo and in vitro and a more efficient cooperation with the heat shock protein 70 system in client folding. Thus, the modulation of the structural flexibility of the NTD, as described here for phosphorylation, appears to regulate the chaperone activity of αB-crystallin rendering the NTD a conformational sensor for nonnative proteins.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:24043785 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度17.0 Å
構造データ

EMDB-2366:
Electron cryo-microscopy of phosphorylation-mimicking mutants of alphaB-crystallin: the hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.0 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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