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Structure paper

タイトルStructure and catalytic mechanism of a human triacylglycerol-synthesis enzyme.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 581, Issue 7808, Page 323-328, Year 2020
掲載日2020年5月13日
著者Xuewu Sui / Kun Wang / Nina L Gluchowski / Shane D Elliott / Maofu Liao / Tobias C Walther / Robert V Farese /
PubMed 要旨Triacylglycerols store metabolic energy in organisms and have industrial uses as foods and fuels. Excessive accumulation of triacylglycerols in humans causes obesity and is associated with metabolic ...Triacylglycerols store metabolic energy in organisms and have industrial uses as foods and fuels. Excessive accumulation of triacylglycerols in humans causes obesity and is associated with metabolic diseases. Triacylglycerol synthesis is catalysed by acyl-CoA diacylglycerol acyltransferase (DGAT) enzymes, the structures and catalytic mechanisms of which remain unknown. Here we determined the structure of dimeric human DGAT1, a member of the membrane-bound O-acyltransferase (MBOAT) family, by cryo-electron microscopy at approximately 3.0 Å resolution. DGAT1 forms a homodimer through N-terminal segments and a hydrophobic interface, with putative active sites within the membrane region. A structure obtained with oleoyl-CoA substrate resolved at approximately 3.2 Å shows that the CoA moiety binds DGAT1 on the cytosolic side and the acyl group lies deep within a hydrophobic channel, positioning the acyl-CoA thioester bond near an invariant catalytic histidine residue. The reaction centre is located inside a large cavity, which opens laterally to the membrane bilayer, providing lipid access to the active site. A lipid-like density-possibly representing an acyl-acceptor molecule-is located within the reaction centre, orthogonal to acyl-CoA. Insights provided by the DGAT1 structures, together with mutagenesis and functional studies, provide the basis for a model of the catalysis of triacylglycerol synthesis by DGAT.
リンクNature / PubMed:32433611 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.2 Å
構造データ

21461

6vyi

EMDB-21461, PDB-6vyi:
Cryo-EM structure of human diacylglycerol O-acyltransferase 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

21481

6vz1

EMDB-21481, PDB-6vz1:
Cryo-EM structure of human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with acyl-CoA substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-21488:
Human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complex with oleoyl-CoA that shows a cleaved acyl-CoA signal
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-6OU:
[(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate / POPE / リン脂質*YM

ChemComp-3VV:
S-{(3R,5R,9R)-1-[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]-3,5,9-trihydroxy-8,8-dimethyl-3,5-dioxido-10,14-dioxo-2,4,6-trioxa-11,15-diaza-3lambda~5~,5lambda~5~-diphosphaheptadecan-17-yl} (9Z)-octadec-9-enethioate (non-preferred name) / オレオイルCoA

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSFERASE / Triglyceride Biosynthesis / Lipid Storage / Lipid Metabolism

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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