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タイトルInhibition mechanisms of AcrF9, AcrF8, and AcrF6 against type I-F CRISPR-Cas complex revealed by cryo-EM.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 117, Issue 13, Page 7176-7182, Year 2020
掲載日2020年3月31日
著者Kaiming Zhang / Shuo Wang / Shanshan Li / Yuwei Zhu / Grigore D Pintilie / Tung-Chung Mou / Michael F Schmid / Zhiwei Huang / Wah Chiu /
PubMed 要旨Prokaryotes and viruses have fought a long battle against each other. Prokaryotes use CRISPR-Cas-mediated adaptive immunity, while conversely, viruses evolve multiple anti-CRISPR (Acr) proteins to ...Prokaryotes and viruses have fought a long battle against each other. Prokaryotes use CRISPR-Cas-mediated adaptive immunity, while conversely, viruses evolve multiple anti-CRISPR (Acr) proteins to defeat these CRISPR-Cas systems. The type I-F CRISPR-Cas system in requires the crRNA-guided surveillance complex (Csy complex) to recognize the invading DNA. Although some Acr proteins against the Csy complex have been reported, other relevant Acr proteins still need studies to understand their mechanisms. Here, we obtain three structures of previously unresolved Acr proteins (AcrF9, AcrF8, and AcrF6) bound to the Csy complex using electron cryo-microscopy (cryo-EM), with resolution at 2.57 Å, 3.42 Å, and 3.15 Å, respectively. The 2.57-Å structure reveals fine details for each molecular component within the Csy complex as well as the direct and water-mediated interactions between proteins and CRISPR RNA (crRNA). Our structures also show unambiguously how these Acr proteins bind differently to the Csy complex. AcrF9 binds to key DNA-binding sites on the Csy spiral backbone. AcrF6 binds at the junction between Cas7.6f and Cas8f, which is critical for DNA duplex splitting. AcrF8 binds to a distinct position on the Csy spiral backbone and forms interactions with crRNA, which has not been seen in other Acr proteins against the Csy complex. Our structure-guided mutagenesis and biochemistry experiments further support the anti-CRISPR mechanisms of these Acr proteins. Our findings support the convergent consequence of inhibiting degradation of invading DNA by these Acr proteins, albeit with different modes of interactions with the type I-F CRISPR-Cas system.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:32170016 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.57 - 3.42 Å
構造データ

21358

6vqv

EMDB-21358, PDB-6vqv:
Type I-F CRISPR-Csy complex with its inhibitor AcrF9
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.57 Å

21359

6vqw

EMDB-21359, PDB-6vqw:
Type I-F CRISPR-Csy complex with its inhibitor AcrF8
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.42 Å

21360

6vqx

EMDB-21360, PDB-6vqx:
Type I-F CRISPR-Csy complex with its inhibitor AcrF6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.15 Å

由来
  • pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA/INHIBITOR / CRISPR / Type I-F / Csy / AcrF9 / anti-CRISPR / RNA BINDING PROTEIN-RNA-INHIBITOR complex / AcrF8 / AcrF6

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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