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Structure paper

タイトルAcetylation regulates the oligomerization state and activity of RNase J, the Helicobacter pylori major ribonuclease.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 8072, Year 2023
掲載日2023年12月6日
著者Alejandro Tejada-Arranz / Aleksei Lulla / Maxime Bouilloux-Lafont / Evelyne Turlin / Xue-Yuan Pei / Thibaut Douché / Mariette Matondo / Allison H Williams / Bertrand Raynal / Ben F Luisi / Hilde De Reuse /
PubMed 要旨In the gastric pathogen Helicobacter pylori, post-transcriptional regulation relies strongly on the activity of the essential ribonuclease RNase J. Here, we elucidated the crystal and cryo-EM ...In the gastric pathogen Helicobacter pylori, post-transcriptional regulation relies strongly on the activity of the essential ribonuclease RNase J. Here, we elucidated the crystal and cryo-EM structures of RNase J and determined that it assembles into dimers and tetramers in vitro. We found that RNase J extracted from H. pylori is acetylated on multiple lysine residues. Alanine substitution of several of these residues impacts on H. pylori morphology, and thus on RNase J function in vivo. Mutations of Lysine 649 modulates RNase J oligomerization in vitro, which in turn influences ribonuclease activity in vitro. Our structural analyses of RNase J reveal loops that gate access to the active site and rationalizes how acetylation state of K649 can influence activity. We propose acetylation as a regulatory level controlling the activity of RNase J and its potential cooperation with other enzymes of RNA metabolism in H. pylori.
リンクNat Commun / PubMed:38057323 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.75 - 4.1 Å
構造データ

16647

8cgl

EMDB-16647, PDB-8cgl:
Cryo-EM structure of RNase J from Helicobacter pylori
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

PDB-7pcr:
Helicobacter pylori RNase J
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.75 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Helicobacter pylori (ピロリ菌)
  • helicobacter pylori b128 (ピロリ菌)
  • helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
キーワードHYDROLASE / RNase J / Helicobacter pylori / RNA metabolism / RNA BINDING PROTEIN / ribonuclease / degradosome

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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