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Structure paper

タイトルStructure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 5942, Year 2023
掲載日2023年9月23日
著者Maximilian Rüttermann / Michelle Koci / Pascal Lill / Ermis Dionysios Geladas / Farnusch Kaschani / Björn Udo Klink / Ralf Erdmann / Christos Gatsogiannis /
PubMed 要旨The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental ...The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental disorders. Despite its pathophysiological importance, mechanistic details of the heterohexamer are not yet available. Here, we report cryoEM structures of Pex1/Pex6 from Saccharomyces cerevisiae, with an endogenous protein substrate trapped in the central pore of the catalytically active second ring (D2). Pairs of Pex1/Pex6(D2) subdomains engage the substrate via a staircase of pore-1 loops with distinct properties. The first ring (D1) is catalytically inactive but undergoes significant conformational changes resulting in alternate widening and narrowing of its pore. These events are fueled by ATP hydrolysis in the D2 ring and disengagement of a "twin-seam" Pex1/Pex6(D2) heterodimer from the staircase. Mechanical forces are propagated in a unique manner along Pex1/Pex6 interfaces that are not available in homo-oligomeric AAA-ATPases. Our structural analysis reveals the mechanisms of how Pex1 and Pex6 coordinate to achieve substrate translocation.
リンクNat Commun / PubMed:37741838 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.1 - 4.7 Å
構造データ

16372

8c0v

EMDB-16372, PDB-8c0v:
Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate in single seam state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

16373

8c0w

EMDB-16373, PDB-8c0w:
Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate in twin seam state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードTRANSLOCASE / AAA ATPase / peroxisomes / peroxisome biogenesis / peroxisome biogenesis disorders / Zellweger Syndrome

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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