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タイトルLocalization of the N-terminus of minor coat protein IIIa in the adenovirus capsid.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 383, Issue 4, Page 923-934, Year 2008
掲載日2008年11月21日
著者Carmen San Martín / Joel N Glasgow / Anton Borovjagin / Matthew S Beatty / Elena A Kashentseva / David T Curiel / Roberto Marabini / Igor P Dmitriev /
PubMed 要旨Minor coat protein IIIa is conserved in all adenoviruses (Ads) and is required for correct viral assembly, but its precise function in capsid organization is unknown. The latest Ad capsid model ...Minor coat protein IIIa is conserved in all adenoviruses (Ads) and is required for correct viral assembly, but its precise function in capsid organization is unknown. The latest Ad capsid model proposes that IIIa is located underneath the vertex region. To obtain experimental evidence on the location of IIIa and to further define its role, we engineered the IIIa gene to encode heterologous N-terminal peptide extensions. Recombinant Ad variants with IIIa encoding six-histidine (6His) tag, 6His, and FLAG peptides, or with 6His linked to FLAG with a (Gly(4)Ser)(3) linker were rescued and analyzed for virus yield, capsid incorporation of heterologous peptides, and capsid stability. Longer extensions could not be rescued. Western blot analysis confirmed that the modified IIIa proteins were expressed in infected cells and incorporated into virions. In the Ad encoding the 6His-linker-FLAG-IIIa gene, the 6His tag was present in light particles, but not in mature virions. Immunoelectron microscopy of this virus showed that the FLAG epitope is not accessible to antibodies on the viral particles. Three-dimensional electron microscopy and difference mapping located the IIIa N-terminal extension beneath the vertex complex, wedged at the interface between the penton base and peripentonal hexons, therefore supporting the latest proposed model. The position of the IIIa N-terminus and its low tolerance for modification provide new clues for understanding the role of this minor coat protein in Ad capsid assembly and disassembly.
リンクJ Mol Biol / PubMed:18786542 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度14.0 Å
構造データ

EMDB-1489:
Human Adenovirus type 5 with 31 residue extension at the N-terminus of polypeptide IIIa
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.0 Å

EMDB-1490:
Human Adenovirus type 5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.0 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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