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タイトルThe self-association equilibrium of DNAJA2 regulates its interaction with unfolded substrate proteins and with Hsc70.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 5436, Year 2023
掲載日2023年9月5日
著者Lorea Velasco-Carneros / Jorge Cuéllar / Leire Dublang / César Santiago / Jean-Didier Maréchal / Jaime Martín-Benito / Moisés Maestro / José Ángel Fernández-Higuero / Natalia Orozco / Fernando Moro / José María Valpuesta / Arturo Muga /
PubMed 要旨J-domain proteins tune the specificity of Hsp70s, engaging them in precise functions. Despite their essential role, the structure and function of many J-domain proteins remain largely unknown. We ...J-domain proteins tune the specificity of Hsp70s, engaging them in precise functions. Despite their essential role, the structure and function of many J-domain proteins remain largely unknown. We explore human DNAJA2, finding that it reversibly forms highly-ordered, tubular structures that can be dissociated by Hsc70, the constitutively expressed Hsp70 isoform. Cryoelectron microscopy and mutational studies reveal that different domains are involved in self-association. Oligomer dissociation into dimers potentiates its interaction with unfolded client proteins. The J-domains are accessible to Hsc70 within the tubular structure. They allow binding of closely spaced Hsc70 molecules that could be transferred to the unfolded substrate for its cooperative remodelling, explaining the efficient recovery of DNAJA2-bound clients. The disordered C-terminal domain, comprising the last 52 residues, regulates its holding activity and productive interaction with Hsc70. These in vitro findings suggest that the association equilibrium of DNAJA2 could regulate its interaction with client proteins and Hsc70.
リンクNat Commun / PubMed:37670029 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度6.9 - 12.7 Å
構造データ

EMDB-14706: 3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 delta G/F without symmetry imposition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.2 Å

EMDB-14727: 3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 by imposing D5 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.8 Å

EMDB-14729: 3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 without symmetry imposition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.7 Å

14736

7zhs

EMDB-14736, PDB-7zhs:
3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 delta G/F by imposing D5 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.9 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • saccharomyces cerevisiae s288c (パン酵母)
キーワードCHAPERONE / oligomer / filaments / helix / holdase / foldase / Hsp40 / DnaJA2 / Hsp70 co-chaperone

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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