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タイトルThe 20S as a stand-alone proteasome in cells can degrade the ubiquitin tag.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 12, Issue 1, Page 6173, Year 2021
掲載日2021年10月26日
著者Indrajit Sahu / Sachitanand M Mali / Prasad Sulkshane / Cong Xu / Andrey Rozenberg / Roni Morag / Manisha Priyadarsini Sahoo / Sumeet K Singh / Zhanyu Ding / Yifan Wang / Sharleen Day / Yao Cong / Oded Kleifeld / Ashraf Brik / Michael H Glickman /
PubMed 要旨The proteasome, the primary protease for ubiquitin-dependent proteolysis in eukaryotes, is usually found as a mixture of 30S, 26S, and 20S complexes. These complexes have common catalytic sites, ...The proteasome, the primary protease for ubiquitin-dependent proteolysis in eukaryotes, is usually found as a mixture of 30S, 26S, and 20S complexes. These complexes have common catalytic sites, which makes it challenging to determine their distinctive roles in intracellular proteolysis. Here, we chemically synthesize a panel of homogenous ubiquitinated proteins, and use them to compare 20S and 26S proteasomes with respect to substrate selection and peptide-product generation. We show that 20S proteasomes can degrade the ubiquitin tag along with the conjugated substrate. Ubiquitin remnants on branched peptide products identified by LC-MS/MS, and flexibility in the 20S gate observed by cryo-EM, reflect the ability of the 20S proteasome to proteolyze an isopeptide-linked ubiquitin-conjugate. Peptidomics identifies proteasome-trapped ubiquitin-derived peptides and peptides of potential 20S substrates in Hi20S cells, hypoxic cells, and human failing-heart. Moreover, elevated levels of 20S proteasomes appear to contribute to cell survival under stress associated with damaged proteins.
リンクNat Commun / PubMed:34702852 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.22 - 4.47 Å
構造データ

13389

7pg9

EMDB-13389: human 20S proteasome (before post-processing)
PDB-7pg9: human 20S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

31724

7v5g

EMDB-31724, PDB-7v5g:
20S+monoUb-CyclinB1-NT (S1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.47 Å

31727

7v5m

EMDB-31727, PDB-7v5m:
20S+monoUb-CyclinB1-NT (S2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.88 Å

EMDB-31728:
20S proteasome incubated with monoUb-CyclinB1-NT (S0)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.38 Å

EMDB-31730:
20S proteasome (after post-processing)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.22 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE / 20S proteasome / human / substrate / ubiquitin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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