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Structure paper

タイトルMechanism of actin-dependent activation of nucleotidyl cyclase toxins from bacterial human pathogens.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 12, Issue 1, Page 6628, Year 2021
掲載日2021年11月16日
著者Alexander Belyy / Felipe Merino / Undine Mechold / Stefan Raunser /
PubMed 要旨Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this ...Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this activation is, however, unclear. Here, we report structures of ExoY from Pseudomonas aeruginosa and Vibrio vulnificus bound to their corresponding activators F-actin and profilin-G-actin. The structures reveal that in contrast to the apo-state, two flexible regions become ordered and interact strongly with actin. The specific stabilization of these regions results in an allosteric stabilization of the nucleotide binding pocket and thereby to an activation of the enzyme. Differences in the sequence and conformation of the actin-binding regions are responsible for the selective binding to either F- or G-actin. Other nucleotidyl cyclase toxins that bind to calmodulin rather than actin undergo a similar disordered-to-ordered transition during activation, suggesting that the allosteric activation-by-stabilization mechanism of ExoY is conserved in these enzymes, albeit the different activator.
リンクNat Commun / PubMed:34785651 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 4.2 Å
構造データ

EMDB-13158, PDB-7p1g:
Structure of the P. aeruginosa ExoY-F-actin complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-13159, PDB-7p1h:
Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-13160:
V. nigripulchritudo ExoY-G-actin-complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-GH3:
3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3′-dGTP

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • pseudomonas aeruginosa pao1 (緑膿菌)
  • Rabbit (ウサギ)
  • amanita phalloides (タマゴテングタケ)
  • vibrio vulnificus (バクテリア)
  • homo sapiens (ヒト)
  • Vibrio nigripulchritudo (バクテリア)
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
  • escherichia coli (strain k12) (大腸菌)
キーワードTOXIN / Bacterial toxin / F-actin / G-actin / profilin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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