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タイトルMolecular interplay of an assembly machinery for nitrous oxide reductase.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 608, Issue 7923, Page 626-631, Year 2022
掲載日2022年7月27日
著者Christoph Müller / Lin Zhang / Sara Zipfel / Annika Topitsch / Marleen Lutz / Johannes Eckert / Benedikt Prasser / Mohamed Chami / Wei Lü / Juan Du / Oliver Einsle /
PubMed 要旨Emissions of the critical ozone-depleting and greenhouse gas nitrous oxide (NO) from soils and industrial processes have increased considerably over the last decades. As the final step of bacterial ...Emissions of the critical ozone-depleting and greenhouse gas nitrous oxide (NO) from soils and industrial processes have increased considerably over the last decades. As the final step of bacterial denitrification, NO is reduced to chemically inert N (refs. ) in a reaction that is catalysed by the copper-dependent nitrous oxide reductase (NOR) (ref. ). The assembly of its unique [4Cu:2S] active site cluster Cu requires both the ATP-binding-cassette (ABC) complex NosDFY and the membrane-anchored copper chaperone NosL (refs. ). Here we report cryo-electron microscopy structures of Pseudomonas stutzeri NosDFY and its complexes with NosL and NOR, respectively. We find that the periplasmic NosD protein contains a binding site for a Cu ion and interacts specifically with NosL in its nucleotide-free state, whereas its binding to NOR requires a conformational change that is triggered by ATP binding. Mutually exclusive structures of NosDFY in complex with NosL and with NOR reveal a sequential metal-trafficking and assembly pathway for a highly complex copper site. Within this pathway, NosDFY acts as a mechanical energy transducer rather than as a transporter. It links ATP hydrolysis in the cytoplasm to a conformational transition of the NosD subunit in the periplasm, which is required for NosDFY to switch its interaction partner so that copper ions are handed over from the chaperone NosL to the enzyme NOR.
リンクNature / PubMed:35896743
手法EM (単粒子)
解像度3.04 - 4.5 Å
構造データ

EMDB-12683, PDB-7o0y:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in GDN
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-12684, PDB-7o0z:
ABC transporter NosFY, nucleotide-free in GDN
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-12685, PDB-7o10:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in GDN, R-domain 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-12686, PDB-7o11:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in GDN, R-domain 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-12687, PDB-7o12:
ABC transporter NosDFY, AMPPNP-bound in GDN
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-12688, PDB-7o13:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in lipid nanodisc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-12689, PDB-7o14:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in lipid nanodisc, R-domain 1
手法: EM (単粒子)

EMDB-12690, PDB-7o15:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in lipid nanodisc, R-domain 2
手法: EM (単粒子)

EMDB-12691, PDB-7o16:
ABC transporter NosDFY, nucleotide-free in lipid nanodisc, R-domain 3
手法: EM (単粒子)

EMDB-12692, PDB-7o17:
ABC transporter NosDFY E154Q, ATP-bound in lipid nanodisc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-13049, PDB-7osf:
ABC Transporter complex NosDFYL, R-domain 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-13050, PDB-7osg:
ABC Transporter complex NosDFYL, consensus refinement
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-13051, PDB-7osh:
ABC Transporter complex NosDFYL, R-domain 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-13052, PDB-7osi:
ABC Transporter complex NosDFYL, R-domain 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-13053, PDB-7osj:
ABC Transporter complex NosDFYL, membrane anchor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-13885, PDB-7qba:
CryoEM structure of the ABC transporter NosDFY complexed with nitrous oxide reductase NosZ
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.78 Å

EMDB-14813, PDB-7znq:
ABC transporter complex NosDFYL in GDN
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.04 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

由来
  • pseudomonas stutzeri atcc 14405 = ccug 16156 (バクテリア)
  • pseudomonas stutzeri (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC Transporter complex / nucleotide-free / ABC Transporter / AMPPNP-bound / ATP-bound / metal-binding / ATP-free / metal binding protein / nitrous oxide reductase / ATP-binding-cassette transporter complex NosDFYL

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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