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タイトルFolding of cohesin's coiled coil is important for Scc2/4-induced association with chromosomes.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 10, Year 2021
掲載日2021年7月14日
著者Naomi J Petela / Andres Gonzalez Llamazares / Sarah Dixon / Bin Hu / Byung-Gil Lee / Jean Metson / Heekyo Seo / Antonio Ferrer-Harding / Menelaos Voulgaris / Thomas Gligoris / James Collier / Byung-Ha Oh / Jan Löwe / Kim A Nasmyth /
PubMed 要旨Cohesin's association with and translocation along chromosomal DNAs depend on an ATP hydrolysis cycle driving the association and subsequent release of DNA. This involves DNA being 'clamped' by Scc2 ...Cohesin's association with and translocation along chromosomal DNAs depend on an ATP hydrolysis cycle driving the association and subsequent release of DNA. This involves DNA being 'clamped' by Scc2 and ATP-dependent engagement of cohesin's Smc1 and Smc3 head domains. Scc2's replacement by Pds5 abrogates cohesin's ATPase and has an important role in halting DNA loop extrusion. The ATPase domains of all SMC proteins are separated from their hinge dimerisation domains by 50-nm-long coiled coils, which have been observed to zip up along their entire length and fold around an elbow, thereby greatly shortening the distance between hinges and ATPase heads. Whether folding exists in vivo or has any physiological importance is not known. We present here a cryo-EM structure of the form of cohesin that reveals the structure of folded and zipped-up coils in unprecedented detail and shows that Scc2 can associate with Smc1's ATPase head even when it is fully disengaged from that of Smc3. Using cysteine-specific crosslinking, we show that cohesin's coiled coils are frequently folded in vivo, including when cohesin holds sister chromatids together. Moreover, we describe a mutation () within Smc1's hinge that alters how Scc2 and Pds5 interact with Smc1's hinge and that enables Scc2 to support loading in the absence of its normal partner Scc4. The mutant phenotype of loading without Scc4 is only explicable if loading depends on an association between Scc2/4 and cohesin's hinge, which in turn requires coiled coil folding.
リンクElife / PubMed:34259632 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2 - 14.8 Å
構造データ

EMDB-12876:
Cryo-EM map of Scc2 bound to cohesin trimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 13.0 Å

EMDB-12880:
Scc2 bound to cohesin ATPase heads
手法: EM (単粒子) / 解像度: 13.0 Å

12887

7ogt

EMDB-12887, PDB-7ogt:
Folded elbow of cohesin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.5 Å

EMDB-12888:
Pds5 bound to cohesin ATPase heads
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.8 Å

EMDB-12889:
Engaged ATPase heads of cohesin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

PDB-7dg5:
Crystal structure of mouse Smc1-Smc3 hinge domain containing a D574Y mutation
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / cohesin (コヒーシン) / Smc1 / Smc3 / hinge (蝶番) / CELL CYCLE (細胞周期) / Elbow / coiled coil (コイルドコイル) / DNA (デオキシリボ核酸)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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