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タイトルPhospho-regulation, nucleotide binding and ion access control in potassium-chloride cotransporters.
ジャーナル・号・ページEMBO J, Vol. 40, Issue 14, Page e107294, Year 2021
掲載日2021年7月15日
著者Gamma Chi / Rebecca Ebenhoch / Henry Man / Haiping Tang / Laurence E Tremblay / Gabriella Reggiano / Xingyu Qiu / Tina Bohstedt / Idlir Liko / Fernando G Almeida / Alexandre P Garneau / Dong Wang / Gavin McKinley / Christophe P Moreau / Kiran D Bountra / Patrizia Abrusci / Shubhashish M M Mukhopadhyay / Alejandra Fernandez-Cid / Samira Slimani / Julie L Lavoie / Nicola A Burgess-Brown / Ben Tehan / Frank DiMaio / Ali Jazayeri / Paul Isenring / Carol V Robinson / Katharina L Dürr /
PubMed 要旨Potassium-coupled chloride transporters (KCCs) play crucial roles in regulating cell volume and intracellular chloride concentration. They are characteristically inhibited under isotonic conditions ...Potassium-coupled chloride transporters (KCCs) play crucial roles in regulating cell volume and intracellular chloride concentration. They are characteristically inhibited under isotonic conditions via phospho-regulatory sites located within the cytoplasmic termini. Decreased inhibitory phosphorylation in response to hypotonic cell swelling stimulates transport activity, and dysfunction of this regulatory process has been associated with various human diseases. Here, we present cryo-EM structures of human KCC3b and KCC1, revealing structural determinants for phospho-regulation in both N- and C-termini. We show that phospho-mimetic KCC3b is arrested in an inward-facing state in which intracellular ion access is blocked by extensive contacts with the N-terminus. In another mutant with increased isotonic transport activity, KCC1Δ19, this interdomain interaction is absent, likely due to a unique phospho-regulatory site in the KCC1 N-terminus. Furthermore, we map additional phosphorylation sites as well as a previously unknown ATP/ADP-binding pocket in the large C-terminal domain and show enhanced thermal stabilization of other CCCs by adenine nucleotides. These findings provide fundamentally new insights into the complex regulation of KCCs and may unlock innovative strategies for drug development.
リンクEMBO J / PubMed:34031912 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.12 - 4.47 Å
構造データ

10704

6y5v

EMDB-10704, PDB-6y5v:
Structure of Human Potassium Chloride Transporter KCC3b (S45D/T940D/T997D) in KCl
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.08 Å

11799

7ain

EMDB-11799, PDB-7ain:
Structure of Human Potassium Chloride Transporter KCC3 S45D/T940D/T997D in NaCl (Reference Map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

11800

7aio

EMDB-11800, PDB-7aio:
Structure of Human Potassium Chloride Transporter KCC3 S45D/T940D/T997D in NaCl (Subclass)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

11801

7aip

EMDB-11801, PDB-7aip:
Structure of Human Potassium Chloride Transporter KCC1 in NaCl (Reference Map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.12 Å

11802

7aiq

EMDB-11802, PDB-7aiq:
Structure of Human Potassium Chloride Transporter KCC1 in NaCl (Subclass 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.72 Å

11803

7air

EMDB-11803, PDB-7air:
Structure of Human Potassium Chloride Transporter KCC1 in NaCl (Subclass 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.66 Å

EMDB-11804:
Structure of Wild-Type Human Potassium Chloride Transporter KCC3 in NaCl (LMNG/CHS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.02 Å

EMDB-11805:
Structure of Wild-type Human Potassium Chloride Transporter KCC3 in NaCl (MSP E3D1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.47 Å

12311

7ngb

EMDB-12311, PDB-7ngb:
Structure of Wild-Type Human Potassium Chloride Transporter KCC3 in NaCl (LMNG/CHS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Dimer / transporter / potassium chloride / KCC3 / SLC12A6 / APC / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSPORT PROTEIN / CCC / human membrane protein / homodimer / KCC / potassium-chloride coupled transporter / nucleotide-binding / KCC1

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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