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Structure paper

タイトルRibosome-NatA architecture reveals that rRNA expansion segments coordinate N-terminal acetylation.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 26, Issue 1, Page 35-39, Year 2019
掲載日2018年12月17日
著者Alexandra G Knorr / Christian Schmidt / Petr Tesina / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Birgitta Beatrix / Roland Beckmann /
PubMed 要旨The majority of eukaryotic proteins are N-terminally α-acetylated by N-terminal acetyltransferases (NATs). Acetylation usually occurs co-translationally and defects have severe consequences. ...The majority of eukaryotic proteins are N-terminally α-acetylated by N-terminal acetyltransferases (NATs). Acetylation usually occurs co-translationally and defects have severe consequences. Nevertheless, it is unclear how these enzymes act in concert with the translating ribosome. Here, we report the structure of a native ribosome-NatA complex from Saccharomyces cerevisiae. NatA (comprising Naa10, Naa15 and Naa50) displays a unique mode of ribosome interaction by contacting eukaryotic-specific ribosomal RNA expansion segments in three out of four binding patches. Thereby, NatA is dynamically positioned directly underneath the ribosomal exit tunnel to facilitate modification of the emerging nascent peptide chain. Methionine amino peptidases, but not chaperones or signal recognition particle, would be able to bind concomitantly. This work assigns a function to the hitherto enigmatic ribosomal RNA expansion segments and provides mechanistic insights into co-translational protein maturation by N-terminal acetylation.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:30559462
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 6.7 Å
構造データ

0201

6hd5

EMDB-0201, PDB-6hd5:
Cryo-EM structure of the ribosome-NatA complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

0202

6hd7

EMDB-0202, PDB-6hd7:
Cryo-EM structure of the ribosome-NatA complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-0203:
Cryo-EM structure of a RNaseI treated 80S ribosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.7 Å

化合物

ChemComp-3HE:
4-{(2R)-2-[(1S,3S,5S)-3,5-dimethyl-2-oxocyclohexyl]-2-hydroxyethyl}piperidine-2,6-dione / シクロヘキシミド

由来
  • Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードTRANSLATION / N-terminal acetylation / protein modification / ribosome / expansion segments

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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