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Structure paper

タイトルStructural basis for antibiotic resistance mediated by the ABCF ATPase VmlR.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 115, Issue 36, Page 8978-8983, Year 2018
掲載日2018年9月4日
著者Caillan Crowe-McAuliffe / Michael Graf / Paul Huter / Hiraku Takada / Maha Abdelshahid / Jiří Nováček / Victoriia Murina / Gemma C Atkinson / Vasili Hauryliuk / Daniel N Wilson /
PubMed 要旨Many Gram-positive pathogenic bacteria employ ribosomal protection proteins (RPPs) to confer resistance to clinically important antibiotics. In , the RPP VmlR confers resistance to lincomycin (Lnc) ...Many Gram-positive pathogenic bacteria employ ribosomal protection proteins (RPPs) to confer resistance to clinically important antibiotics. In , the RPP VmlR confers resistance to lincomycin (Lnc) and the streptogramin A (S) antibiotic virginiamycin M (VgM). VmlR is an ATP-binding cassette (ABC) protein of the F type, which, like other antibiotic resistance (ARE) ABCF proteins, is thought to bind to antibiotic-stalled ribosomes and promote dissociation of the drug from its binding site. To investigate the molecular mechanism by which VmlR confers antibiotic resistance, we have determined a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of an ATPase-deficient VmlR-EQ mutant in complex with a ErmDL-stalled ribosomal complex (SRC). The structure reveals that VmlR binds within the E site of the ribosome, with the antibiotic resistance domain (ARD) reaching into the peptidyltransferase center (PTC) of the ribosome and a C-terminal extension (CTE) making contact with the small subunit (SSU). To access the PTC, VmlR induces a conformational change in the P-site tRNA, shifting the acceptor arm out of the PTC and relocating the CCA end of the P-site tRNA toward the A site. Together with microbiological analyses, our study indicates that VmlR allosterically dissociates the drug from its ribosomal binding site and exhibits specificity to dislodge VgM, Lnc, and the pleuromutilin tiamulin (Tia), but not chloramphenicol (Cam), linezolid (Lnz), nor the macrolide erythromycin (Ery).
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:30126986 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 3.5 Å
構造データ

0176

6ha1

EMDB-0176, PDB-6ha1:
Cryo-EM structure of a 70S Bacillus subtilis ribosome translating the ErmD leader peptide in complex with telithromycin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

0177

6ha8

EMDB-0177, PDB-6ha8:
Cryo-EM structure of the ABCF protein VmlR bound to the Bacillus subtilis ribosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-TEL:
TELITHROMYCIN / テリスロマイシン / 抗生剤*YM

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
  • escherichia coli (大腸菌)
  • bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
キーワードRIBOSOME / single particle cryo-EM / stalling peptide / telithromycin / ABCF / ATPase / antibiotic resistiance

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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