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タイトルStructural and Mechanistic Insights into Caffeine Degradation by the Bacterial N-Demethylase Complex.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 431, Issue 19, Page 3647-3661, Year 2019
掲載日2019年9月6日
著者Jun Hoe Kim / Bong Heon Kim / Shelby Brooks / Seung Yeon Kang / Ryan M Summers / Hyun Kyu Song /
PubMed 要旨Caffeine, found in many foods, beverages, and pharmaceuticals, is the most used chemical compound for mental alertness. It is originally a natural product of plants and exists widely in environmental ...Caffeine, found in many foods, beverages, and pharmaceuticals, is the most used chemical compound for mental alertness. It is originally a natural product of plants and exists widely in environmental soil. Some bacteria, such as Pseudomonas putida CBB5, utilize caffeine as a sole carbon and nitrogen source by degrading it through sequential N-demethylation catalyzed by five enzymes (NdmA, NdmB, NdmC, NdmD, and NdmE). The environmentally friendly enzymatic reaction products, methylxanthines, are high-value biochemicals that are used in the pharmaceutical and cosmetic industries. However, the structures and biochemical properties of bacterial N-demethylases remain largely unknown. Here, we report the structures of NdmA and NdmB, the initial N- and N-specific demethylases, respectively. Reverse-oriented substrate bindings were observed in the substrate-complexed structures, offering methyl position specificity for proper N-demethylation. For efficient sequential degradation of caffeine, these enzymes form a unique heterocomplex with 3:3 stoichiometry, which was confirmed by enzymatic assays, fluorescent labeling, and small-angle x-ray scattering. The binary structure of NdmA with the ferredoxin domain of NdmD, which is the first structural information for the plant-type ferredoxin domain in a complex state, was also determined to better understand electron transport during N-demethylation. These findings broaden our understanding of the caffeine degradation mechanism by bacterial enzymes and will enable their use for industrial applications.
リンクJ Mol Biol / PubMed:31412262
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度1.65 - 2.961 Å
構造データ

SASDFD7:
Pseudomonas putida CBB5 NdmAB complex - static (Methylxanthine N1-demethylase NdmA + Methylxanthine N3-demethylase NdmB)
手法: SAXS/SANS

SASDFE7:
Pseudomonas putida CBB5 mCherry-NdmA/NdmB complex - static
手法: SAXS/SANS

SASDFF7:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA hexamer (Methylxanthine N1-demethylase NdmA)
手法: SAXS/SANS

SASDFG7:
Pseudomonas putida CBB5 NdmB hexamer (Methylxanthine N3-demethylase NdmB)
手法: SAXS/SANS

SASDFH7:
Pseudomonas putida CBB5 NdmAB complex (Methylxanthine N1-demethylase NdmA + Methylxanthine N3-demethylase NdmB)
手法: SAXS/SANS

SASDFJ7:
Pseudomonas putida CBB5 mCherry-NdmA/ECFP-NdmB complex - static
手法: SAXS/SANS

PDB-6ick:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.952 Å

PDB-6icl:
Pseudomonas putida CBB5 NdmB
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

PDB-6icm:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA with ferredoxin domain of NdmD
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.961 Å

PDB-6icn:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA with caffeine
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.65 Å

PDB-6ico:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA with theophylline
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.85 Å

PDB-6icp:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA QL mutant with caffeine
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å

PDB-6icq:
Pseudomonas putida CBB5 NdmA QL mutant with theobromine
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å

化合物

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

ChemComp-FE:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-PG4:
TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

ChemComp-CO:
Unknown entry

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / カフェイン / 薬剤*YM

ChemComp-TEP:
THEOPHYLLINE / テオフィリン

ChemComp-37T:
THEOBROMINE / テオブロミン / alkaloid*YM

由来
  • pseudomonas putida (バクテリア)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / N-demethylase / Rieske oxygenase / non-heme iron center / caffeine degradation / METAL BINDING PROTEIN/OXIDOREDUCTASE / reductase plant type ferredoxin / METAL BINDING PROTEIN-OXIDOREDUCTASE complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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