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Structure paper

タイトルInternal nanosecond dynamics in the intrinsically disordered myelin basic protein.
ジャーナル・号・ページJ Am Chem Soc, Vol. 136, Issue 19, Page 6987-6994, Year 2014
掲載日2014年5月14日
著者Andreas M Stadler / Laura Stingaciu / Aurel Radulescu / Olaf Holderer / Michael Monkenbusch / Ralf Biehl / Dieter Richter /
PubMed 要旨Intrinsically disordered proteins lack a well-defined folded structure and contain a high degree of structural freedom and conformational flexibility, which is expected to enhance binding to their ...Intrinsically disordered proteins lack a well-defined folded structure and contain a high degree of structural freedom and conformational flexibility, which is expected to enhance binding to their physiological targets. In solution and in the lipid-free state, myelin basic protein belongs to that class of proteins. Using small-angle scattering, the protein was found to be structurally disordered similar to Gaussian chains. The combination of structural and hydrodynamic information revealed an intermediary compactness of the protein between globular proteins and random coil polymers. Modeling by a coarse-grained structural ensemble gave indications for a compact core with flexible ends. Neutron spin-echo spectroscopy measurements revealed a large contribution of internal dynamics to the overall diffusion. The experimental results showed a high flexibility of the structural ensemble. Displacement patterns along the first two normal modes demonstrated that collective stretching and bending motions dominate the internal modes. The observed dynamics represent nanosecond conformational fluctuations within the reconstructed coarse-grained structural ensemble, allowing the exploration of a large configurational space. In an alternative approach, we investigated if models from polymer theory, recently used for the interpretation of fluorescence spectroscopy experiments on disordered proteins, are suitable for the interpretation of the observed motions. Within the framework of the Zimm model with internal friction (ZIF), a large offset of 81.6 ns is needed as an addition to all relaxation times due to intrachain friction sources. The ZIF model, however, shows small but systematic deviations from the measured data. The large value of the internal friction leads to the breakdown of the Zimm model.
リンクJ Am Chem Soc / PubMed:24758710
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDDF6:
Myelin basic protein
手法: SAXS/SANS

由来
  • Bos taurus (ウシ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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