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タイトルThe BR domain of PsrP interacts with extracellular DNA to promote bacterial aggregation; structural insights into pneumococcal biofilm formation.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 6, Page 32371, Year 2016
掲載日2016年9月1日
著者Tim Schulte / Cecilia Mikaelsson / Audrey Beaussart / Alexey Kikhney / Maya Deshmukh / Sebastian Wolniak / Anuj Pathak / Christine Ebel / Jonas Löfling / Federico Fogolari / Birgitta Henriques-Normark / Yves F Dufrêne / Dmitri Svergun / Per-Åke Nygren / Adnane Achour /
PubMed 要旨The major human pathogen Streptococcus pneumoniae is a leading cause of disease and death worldwide. Pneumococcal biofilm formation within the nasopharynx leads to long-term colonization and ...The major human pathogen Streptococcus pneumoniae is a leading cause of disease and death worldwide. Pneumococcal biofilm formation within the nasopharynx leads to long-term colonization and persistence within the host. We have previously demonstrated that the capsular surface-associated pneumococcal serine rich repeat protein (PsrP), key factor for biofilm formation, binds to keratin-10 (KRT10) through its microbial surface component recognizing adhesive matrix molecule (MSCRAMM)-related globular binding region domain (BR187-385). Here, we show that BR187-385 also binds to DNA, as demonstrated by electrophoretic mobility shift assays and size exclusion chromatography. Further, heterologous expression of BR187-378 or the longer BR120-378 construct on the surface of a Gram-positive model host bacterium resulted in the formation of cellular aggregates that was significantly enhanced in the presence of DNA. Crystal structure analyses revealed the formation of BR187-385 homo-dimers via an intermolecular β-sheet, resulting in a positively charged concave surface, shaped to accommodate the acidic helical DNA structure. Furthermore, small angle X-ray scattering and circular dichroism studies indicate that the aggregate-enhancing N-terminal region of BR120-166 adopts an extended, non-globular structure. Altogether, our results suggest that PsrP adheres to extracellular DNA in the biofilm matrix and thus promotes pneumococcal biofilm formation.
リンクSci Rep / PubMed:27582320 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度2.1 Å
構造データ

SASDAC6:
PsrP functional binding region (Functional binding region (187-385) of the pneumococcal serine-rich repeat protein, PsrP BR(187-385))
手法: SAXS/SANS

SASDAE6:
PsrP functional binding region (Functional binding region (120-395) of the pneumococcal serine-rich repeat protein, PsrP BR*(120-395))
手法: SAXS/SANS

PDB-5jui:
domain-swapped dimer of the the KRT10-binding region (BR) of PsrP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

化合物

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
  • streptococcus pneumoniae serotype 4 (strain atcc baa-334 / tigr4) (肺炎レンサ球菌)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Streptococcus pneumoniae / Pneumococcal Serine Rich Repeat Protein / Oligomerisation / Bacterial aggregation / Biofilm formation / DNA

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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