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Structure paper

タイトルCryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 6, Year 2017
掲載日2017年1月16日
著者Gregory M Martin / Craig Yoshioka / Emily A Rex / Jonathan F Fay / Qing Xie / Matthew R Whorton / James Z Chen / Show-Ling Shyng /
PubMed 要旨K channels are metabolic sensors that couple cell energetics to membrane excitability. In pancreatic β-cells, channels formed by SUR1 and Kir6.2 regulate insulin secretion and are the targets of ...K channels are metabolic sensors that couple cell energetics to membrane excitability. In pancreatic β-cells, channels formed by SUR1 and Kir6.2 regulate insulin secretion and are the targets of antidiabetic sulfonylureas. Here, we used cryo-EM to elucidate structural basis of channel assembly and gating. The structure, determined in the presence of ATP and the sulfonylurea glibenclamide, at ~6 Å resolution reveals a closed Kir6.2 tetrameric core with four peripheral SUR1s each anchored to a Kir6.2 by its N-terminal transmembrane domain (TMD0). Intricate interactions between TMD0, the loop following TMD0, and Kir6.2 near the proposed PIP binding site, and where ATP density is observed, suggest SUR1 may contribute to ATP and PIP binding to enhance Kir6.2 sensitivity to both. The SUR1-ABC core is found in an unusual inward-facing conformation whereby the two nucleotide binding domains are misaligned along a two-fold symmetry axis, revealing a possible mechanism by which glibenclamide inhibits channel activity.
リンクElife / PubMed:28092267 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度6.3 Å
構造データ

EMDB-8470, PDB-5twv:
Cryo-EM structure of the pancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1/Kir6.2 in the presence of ATP and glibenclamide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.3 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

由来
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
  • cricetus cricetus (クロハラハムスクー)
キーワードAbcc8 protein, rat / Adenosine Triphosphate (アデノシン三リン酸) / Cryoelectron Microscopy (低温電子顕微鏡法) / Glyburide / Humans (ヒト) / Kir6.2 channel / Models, Molecular / Potassium Channels, Inwardly Rectifying (カリウムチャネル) / Protein Conformation / Protein Multimerization / Sulfonylurea Receptors / TRANSPORT PROTEIN (輸送タンパク質) / katp / kir6.2 / sur1 / potassium channel (カリウムチャネル)

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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