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タイトルCryoEM and mutagenesis reveal that the smallest capsid protein cements and stabilizes Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 112, Issue 7, Page E649-E656, Year 2015
掲載日2015年2月17日
著者Xinghong Dai / Danyang Gong / Yuchen Xiao / Ting-Ting Wu / Ren Sun / Z Hong Zhou /
PubMed 要旨With just one eighth the size of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) of human tumor herpesviruses--Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) and Epstein-Barr virus ...With just one eighth the size of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) of human tumor herpesviruses--Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) and Epstein-Barr virus (EBV)--is vital to capsid assembly, yet its mechanism of action is unknown. Here, by cryoEM of KSHV at 6-Å resolution, we show that SCP forms a crown on each hexon and uses a kinked helix to cross-link neighboring MCP subunits. SCP-null mutation decreased viral titer by 1,000 times and impaired but did not fully abolish capsid assembly, indicating an important but nonessential role of SCP. By truncating the C-terminal half of SCP and performing cryoEM reconstruction, we demonstrate that SCP's N-terminal half is responsible for the observed structure and function whereas the C-terminal half is flexible and dispensable. Serial truncations further highlight the critical importance of the N-terminal 10 aa, and cryoEM reconstruction of the one with six residues truncated localizes the N terminus of SCP in the cryoEM density map and enables us to construct a pseudoatomic model of SCP. Fitting of this SCP model and a homology model for the MCP upper domain into the cryoEM map reveals that SCP binds MCP largely via hydrophobic interactions and the kinked helix of SCP bridges over neighboring MCPs to form noncovalent cross-links. These data support a mechanistic model that tumor herpesvirus SCP reinforces the capsid for genome packaging, thus acting as a cementing protein similar to those found in many bacteriophages.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:25646489 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.4 - 30.0 Å
構造データ

EMDB-6212:
CryoEM reconstruction of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus SCP-null mutant (KSHV-SCPnull)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 30.0 Å

EMDB-6213:
CryoEM reconstruction of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus mutant with C-terminal half of SCP truncated (KSHV-SCPN86)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.4 Å

EMDB-6214:
CryoEM reconstruction of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus mutant with N-terminal 6 residues of SCP truncated (KSHV-SCPdelN6)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.4 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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