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タイトルStructural and functional insights into the mode of action of a universally conserved Obg GTPase.
ジャーナル・号・ページPLoS Biol, Vol. 12, Issue 5, Page e1001866, Year 2014
掲載日2014年5月20日
著者Boya Feng / Chandra Sekhar Mandava / Qiang Guo / Jie Wang / Wei Cao / Ningning Li / Yixiao Zhang / Yanqing Zhang / Zhixin Wang / Jiawei Wu / Suparna Sanyal / Jianlin Lei / Ning Gao /
PubMed 要旨Obg proteins are a family of P-loop GTPases, conserved from bacteria to human. The Obg protein in Escherichia coli (ObgE) has been implicated in many diverse cellular functions, with proposed ...Obg proteins are a family of P-loop GTPases, conserved from bacteria to human. The Obg protein in Escherichia coli (ObgE) has been implicated in many diverse cellular functions, with proposed molecular roles in two global processes, ribosome assembly and stringent response. Here, using pre-steady state fast kinetics we demonstrate that ObgE is an anti-association factor, which prevents ribosomal subunit association and downstream steps in translation by binding to the 50S subunit. ObgE is a ribosome dependent GTPase; however, upon binding to guanosine tetraphosphate (ppGpp), the global regulator of stringent response, ObgE exhibits an enhanced interaction with the 50S subunit, resulting in increased equilibrium dissociation of the 70S ribosome into subunits. Furthermore, our cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the 50S·ObgE·GMPPNP complex indicates that the evolutionarily conserved N-terminal domain (NTD) of ObgE is a tRNA structural mimic, with specific interactions with peptidyl-transferase center, displaying a marked resemblance to Class I release factors. These structural data might define ObgE as a specialized translation factor related to stress responses, and provide a framework towards future elucidation of functional interplay between ObgE and ribosome-associated (p)ppGpp regulators. Together with published data, our results suggest that ObgE might act as a checkpoint in final stages of the 50S subunit assembly under normal growth conditions. And more importantly, ObgE, as a (p)ppGpp effector, might also have a regulatory role in the production of the 50S subunit and its participation in translation under certain stressed conditions. Thus, our findings might have uncovered an under-recognized mechanism of translation control by environmental cues.
リンクPLoS Biol / PubMed:24844575 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度5.5 Å
構造データ

2605

4csu

EMDB-2605, PDB-4csu:
Cryo-EM structures of the 50S ribosome subunit bound with ObgE
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.5 Å

由来
  • Escherichia coli K-12 (大腸菌)
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / (P)PPGPP / OBG / RIBOSOME ASSEMBLY (リボソーム) / STRINGENT RESPONSE / GTPASE (GTPアーゼ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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