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Structure paper

タイトルStructural basis of enzyme encapsulation into a bacterial nanocompartment.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 15, Issue 9, Page 939-947, Year 2008
掲載日2009年2月19日
著者Markus Sutter / Daniel Boehringer / Sascha Gutmann / Susanne Günther / David Prangishvili / Martin J Loessner / Karl O Stetter / Eilika Weber-Ban / Nenad Ban /
PubMed 要旨Compartmentalization is an important organizational feature of life. It occurs at varying levels of complexity ranging from eukaryotic organelles and the bacterial microcompartments, to the molecular ...Compartmentalization is an important organizational feature of life. It occurs at varying levels of complexity ranging from eukaryotic organelles and the bacterial microcompartments, to the molecular reaction chambers formed by enzyme assemblies. The structural basis of enzyme encapsulation in molecular compartments is poorly understood. Here we show, using X-ray crystallographic, biochemical and EM experiments, that a widespread family of conserved bacterial proteins, the linocin-like proteins, form large assemblies that function as a minimal compartment to package enzymes. We refer to this shell-forming protein as 'encapsulin'. The crystal structure of such a particle from Thermotoga maritima determined at 3.1-angstroms resolution reveals that 60 copies of the monomer assemble into a thin, icosahedral shell with a diameter of 240 angstroms. The interior of this nanocompartment is lined with conserved binding sites for short polypeptide tags present as C-terminal extensions of enzymes involved in oxidative-stress response.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:19172747
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.104 - 16.0 Å
構造データ

EMDB-1530:
Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.0 Å

PDB-3dkt:
Crystal structure of Thermotoga maritima encapsulin
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.104 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • Brevibacterium linens (バクテリア)
  • thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/VIRUS LIKE PARTICLE (構造) / enzyme encapsulation / nanocompartment / oxidative stress (酸化ストレス) / ferritin-like protein / hk97-fold / Antibiotic (抗生物質) / Antimicrobial / Bacteriocin (バクテリオシン) / Cobalt (コバルト) / Hydrolase (加水分解酵素) / Protease (プロテアーゼ) / Secreted (分泌) / STRUCTURAL PROTEIN-VIRUS LIKE PARTICLE COMPLEX (構造)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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