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Structure paper

タイトルInsights into substrate binding and utilization by hyaluronan synthase.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年10月18日
著者Zachery Stephens / Julia Karasinska / Jochen Zimmer /
PubMed 要旨Hyaluronan (HA) is an essential polysaccharide of the vertebrate extracellular matrix. It serves as an adhesive, lubricant, signaling molecule, and spatial filler without which embryogenesis would ...Hyaluronan (HA) is an essential polysaccharide of the vertebrate extracellular matrix. It serves as an adhesive, lubricant, signaling molecule, and spatial filler without which embryogenesis would not complete. HA is synthesized by a membrane-integrated glycosyltransferase (HAS) that polymerizes UDP-activated N-acetylglucosamine and glucuronic acid (GlcA) in an alternating fashion. The nascent HA chain is secreted across the plasma membrane during this process. How HAS couples these tasks remains poorly understood. Here, we employ a combination of structural biology, biochemistry and glycobiology to delineate how HAS recognizes and utilizes UDP-GlcA. Using single-particle cryo-EM, we reveal a two-step process by which HAS binds its substrate UDP-GlcA. Prior to proper insertion into the catalytic pocket, the substrate is bound in a proofreading pose that may increase substrate selectivity. This state is accompanied by conformational changes of active site residues surrounding the UDP-binding pocket and involves a pair of basic residues that sense the substrate's carboxyl group. Further, we establish that HAS is unable to catalyze UDP-GlcA turnover in the absence of an acceptor sugar, emphasizing the role of a priming GlcNAc in glycosyl transfer. Lastly, cryo-EM snapshots of a dodecylmaltoside molecule trapped in the active site provide novel insights into substrate promiscuity. Here, our studies demonstrate that HAS catalyzes semi-selective GlcA-transfer to non-canonical β-linked acceptors.
リンクbioRxiv / PubMed:41280022 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.3 Å
構造データ

73321

9yq2

EMDB-73321, PDB-9yq2:
Chlorella virus hyaluronan synthase bound to DDM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

73323

9yq4

EMDB-73323, PDB-9yq4:
Chlorella virus hyaluronan synthase bound to a proofreading UDP-GlcA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

73324

9yq5

EMDB-73324, PDB-9yq5:
Chlorella virus hyaluronan synthase bound to an inserted UDP-GlcA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

ChemComp-MN:
Unknown entry

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / 可溶化剤*YM

ChemComp-UGA:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID

由来
  • paramecium bursaria chlorella virus cz-2 (ウイルス)
  • lama glama (ラマ)
キーワードTRANSFERASE/IMMUNE SYSTEM / Membrane protein / glycosyltransferase / detergent / TRANSFERASE-IMMUNE SYSTEM complex / Hyaluronan Synthase / Substrate

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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