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タイトルHuman Coronavirus HKU1 Neutralizing Monoclonal Antibodies Target Diverse Epitopes Within and Around the TMPRSS2 Receptor Binding Site.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年10月30日
著者Lingshu Wang / Jeswin Joseph / Sheena Vasquez / Daniel Wrapp / Timothy P Sheahan / Christian K O Dzuvor / Osnat Rosen / Robert N Kirchdoerfer / Olubukola M Abiona / Catherine Hammond / Wei Shi / Sydney P Moak / Wing-Pui Kong / Yi Zhang / Michael R Eso / Ariane J Brown / Andrew B Ward / Ralph Baric / Jason S McLellan / Theodore C Pierson / John Mascola / Barney S Graham / Hadi M Yassine / Christopher O Barnes / Kizzmekia S Corbett-Helaire /
PubMed 要旨Endemic human coronaviruses (HCoVs), like HCoV-HKU1, account for ~30% of common cold/year and can cause serious upper and lower respiratory infections, yet no licensed vaccines target HCoVs. In fact, ...Endemic human coronaviruses (HCoVs), like HCoV-HKU1, account for ~30% of common cold/year and can cause serious upper and lower respiratory infections, yet no licensed vaccines target HCoVs. In fact, little is known about HCoV-HKU1's antigenic landscape. Thus, we characterized key interactions between HCoV-HKU1 spike (S) with monoclonal antibodies (mAbs) isolated from pre-pandemic HCoV-HKU1 convalescent PBMCs. We isolated 14 mAbs, which bound distinct S regions: receptor binding domain (RBD), N-terminal domain (NTD), and S2 subunit. Structural and functional studies revealed three groups of RBD-specific mAbs targeting diverse footprints within and around the TMPRSS2 receptor binding site, exemplified by: (1) The most potently neutralizing mAb, H501-022 (IC = 0.01 μg/mL), which recognizes the TMPRSS2 binding motif, thereby blocking receptor engagement; (2) mAb H501-008 (IC = 0.05 μg/mL) that binds a conserved, cross-reactive epitope outside of the TMPRSS2 binding site that is shared with HCoV-OC43; and (3) H501-018 (IC = 0.28 μg/mL) that recognizes both "up" and "down" RBD conformations at a distinct, non-overlapping site outside of the TMPRSS2 binding motif, distinguishing itself from H501-022 and H501-008, which bind exclusively to the "up" RBD conformation. These mAbs represent the first type-specific HCoV-HKU1 mAbs isolated from a convalescent donor. Our findings provide molecular insight into HCoV-HKU1 antibody recognition and neutralization mechanisms, importantly highlighting antigenic differences comparing HCoVs and pandemic CoVs - a critical step towards advancing universal CoV vaccine design.
リンクbioRxiv / PubMed:41279056 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.6 - 4.1 Å
構造データ

EMDB-72934: HCoV-HKU1 C S 2P in complex with H501-008 Fab (global cryoEM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

72935

9ygn

EMDB-72935, PDB-9ygn:
HuCoV-HKU1 C S 2P in complex with H501-018 Fab (State 1, global cryoEM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

72936

9ygo

EMDB-72936, PDB-9ygo:
HuCoV-HKU1 C S 2P in complex with H501-018 Fab (State 2, global cryoEM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

72937

9ygp

EMDB-72937, PDB-9ygp:
HCoV-HKU1 C S 2P in complex with H501-018 Fab (local cryoEM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

72938

9ygq

EMDB-72938, PDB-9ygq:
HCoV-HKU1 C S 2P in complex with H501-022 Fab (global cryoEM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

72939

9ygr

EMDB-72939, PDB-9ygr:
HCoV-HKU1 C S 2P in complex with H501-022 Fab (local cryoEM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

PDB-9yxw:
Crystal structure of HCoV-HKU1 RBD bound by H501-008 Fab
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • human coronavirus hku1 (ウイルス)
  • homo sapiens (ヒト)
  • human coronavirus hku1 (isolate n5) (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / coronavirus / HKU1 / mAb / cryoEM / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex / Spike / HCoV-HKU1 / antibody / Fab

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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