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Structure paper

タイトルCryo-EM Structure of the Cyclase Domain and Evaluation of Substrate Channeling in a Bifunctional Class II Terpene Synthase.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年8月20日
著者Matthew N Gaynes / Kollin Schultz / Eliott S Wenger / Trey A Ronnebaum / Ronen Marmorstein / David W Christianson /
PubMed 要旨Copalyl diphosphate synthase from (PvCPS) is a bifunctional class II terpene synthase containing a prenyltransferase that produces geranylgeranyl diphosphate (GGPP) and a class II cyclase that ...Copalyl diphosphate synthase from (PvCPS) is a bifunctional class II terpene synthase containing a prenyltransferase that produces geranylgeranyl diphosphate (GGPP) and a class II cyclase that utilizes GGPP as a substrate to generate the bicyclic diterpene copalyl diphosphate. The various stereoisomers of copalyl diphosphate establish the greater family of labdane natural products, many of which have environmental and medicinal impact. Understanding structure-function relationships in class II diterpene synthases is crucial for guiding protein engineering campaigns aimed at the generation of diverse bicyclic diterpene scaffolds. However, only a limited number of structures are available for class II cyclases from bacteria, plants, and humans, and no structures are available for a class II cyclase from a fungus. Further, bifunctional class II terpene synthases have not been investigated with regard to substrate channeling between the prenyltransferase and the cyclase. Here, we report the 2.9 Å-resolution cryo-EM structure of the 63-kD class II cyclase domain from PvCPS. Comparisons with bacterial and plant copalyl diphosphate synthases reveal conserved residues that likely guide the formation of the bicyclic labdane core, but divergent catalytic dyads that mediate the final deprotonation step of catalysis. Substrate competition experiments reveal preferential GGPP transit from the PvCPS prenyltransferase to the cyclase, even when prepared as separate constructs. These results are consistent with a model in which transient prenyltransferase-cyclase association facilitates substrate channeling due to active site proximity.
リンクbioRxiv / PubMed:40894651 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 Å
構造データ

72194

9q3i

EMDB-72194, PDB-9q3i:
Cryo-EM Structure of the Class II Cyclase Domain in the Bifunctional Copalyl Diphosphate Synthase from Penicillium verruculosum
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

由来
  • talaromyces verruculosus (菌類)
キーワードLYASE / Terpene / Natural products / Cyclization

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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