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Structure paper

タイトルGeneration of actionable, cancer-specific neoantigens from KRAS(G12C) with adagrasib.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 31, Page e2509012122, Year 2025
掲載日2025年8月5日
著者Lorenzo Maso / Epsa Rajak / Takamitsu Hattori / Zhengshan Hu / Akiko Koide / Benjamin G Neel / Shohei Koide /
PubMed 要旨Effective immune therapy against cancer ideally should target a cancer-specific antigen, an antigen that is present exclusively in cancer cells. However, there is a paucity of cancer-specific ...Effective immune therapy against cancer ideally should target a cancer-specific antigen, an antigen that is present exclusively in cancer cells. However, there is a paucity of cancer-specific antigens that are endogenously produced. HapImmune™ technology utilizes covalent inhibitors directed to an intracellular cancer driver to create cancer-specific neoantigens in the form of drug-peptide conjugates presented by class I MHC molecules. Our previous study with sotorasib, an FDA-approved covalent inhibitor of KRAS(G12C), demonstrated that drug-treated cells produce such neoantigens and can be killed by T cell engagers directed against the drug-peptide/MHC complex. Thus, this technology can unite targeted and immune therapies. In the present study, we examined whether this approach could generalize to another FDA-approved KRAS(G12C) inhibitor, adagrasib, whose chemical structure and cysteine reactivity differ substantially from sotorasib. We developed antibodies selective to adagrasib-KRAS(G12C) peptides presented by HLA-A*03 and A*11 that also show cross-reactivity to other KRAS(G12C) inhibitors presented in the same manner. Cryoelectron microscopy structures revealed a mode of adagrasib-peptide/HLA recognition distinctly different from that of sotorasib-directed HapImmune antibodies. The antibodies in a bispecific T cell engager format killed adagrasib-resistant lung cancer cells upon adagrasib treatment. These results support the broad applicability of the HapImmune approach for creating actionable cancer-specific neoantigens and offer candidates for therapeutic development.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:40737322 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.88 Å
構造データ

70124

9o55

EMDB-70124, PDB-9o55:
Structure of a synthetic antibody (RM010) in complex with a class I MHC presenting a hapten-peptide conjugate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.88 Å

化合物

PDB-1b8e:
HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE BOVINE BETA-LACTOGLOBULIN (ISOFORMS A AND B) IN ORTHOROMBIC SPACE GROUP

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complex / Fab

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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