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Structure paper

タイトルInteraction with AK2A links AIFM1 to cellular energy metabolism.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 85, Issue 13, Page 2550-22566.e6, Year 2025
掲載日2025年7月3日
著者Robin Alexander Rothemann / Egor Pavlenko / Mrityunjoy Mondal / Sarah Gerlich / Pavel Grobushkin / Sebastian Mostert / Julia Racho / Konstantin Weiss / Dylan Stobbe / Katharina Stillger / Kim Lapacz / Silja Lucia Salscheider / Carmelina Petrungaro / Dan Ehninger / Thi Hoang Duong Nguyen / Jörn Dengjel / Ines Neundorf / Daniele Bano / Simon Poepsel / Jan Riemer /
PubMed 要旨Apoptosis-inducing factor 1 (AIFM1) is a flavoprotein essential for mitochondrial function and biogenesis. Its interaction with MIA40/CHCHD4, the central component of the mitochondrial disulfide ...Apoptosis-inducing factor 1 (AIFM1) is a flavoprotein essential for mitochondrial function and biogenesis. Its interaction with MIA40/CHCHD4, the central component of the mitochondrial disulfide relay, accounts for some, but not all, aspects of AIFM1 function. We provide a high-confidence AIFM1 interactome that elucidates functional partners within the mitochondrial intermembrane space. We found that AIFM1 binding to adenylate kinase 2 (AK2), an essential enzyme that maintains cellular adenine nucleotide pools, depends on the AK2 C-terminal domain. High-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) and biochemical analyses showed that both MIA40 and AK2A bind the AIFM1 C-terminal β-sheet domain. Their binding enhances NADH oxidoreductase activity by locking an active dimer conformation and, in the case of MIA40, affecting the cofactor-binding site. The AIFM1-AK2A interaction is important during mitochondrial respiration because AIFM1 serves as a recruiting hub within the IMS, regulating mitochondrial bioenergetic output by creating hotspots of metabolic enzymes.
リンクMol Cell / PubMed:40578348 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.36 - 2.8 Å
構造データ

51514

9gqy

EMDB-51514, PDB-9gqy:
Interaction with AK2A links AIFM1 to cellular energy metabolism. The cryo-EM structure of dimeric AIFM1 without any binding partner.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

51515

9gqz

EMDB-51515, PDB-9gqz:
Interaction with AK2A links AIFM1 to cellular energy metabolism. The cryo-EM structure of dimeric AIFM1 engaged to MIA40.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.36 Å

51516

9gr0

EMDB-51516, PDB-9gr0:
Interaction with AK2A links AIFM1 to cellular energy metabolism. The cryo-EM structure of dimeric AIFM1 bound by AK2A.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.61 Å

化合物

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードFLAVOPROTEIN / Complex / Homodimer / NADH / FAD / Reduced / Tetramer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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