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タイトルA gate-clamp mechanism for ssDNA translocation by DdmD in Vibrio cholerae plasmid defense.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 53, Issue 3, Year 2025
掲載日2025年1月24日
著者Ruoyu Li / Yusong Liu / Haishan Gao / Zhonghui Lin /
PubMed 要旨The DdmDE antiplasmid system, consisting of the helicase-nuclease DdmD and the prokaryotic Argonaute (pAgo) protein DdmE, plays a crucial role in defending Vibrio cholerae against plasmids. Guided by ...The DdmDE antiplasmid system, consisting of the helicase-nuclease DdmD and the prokaryotic Argonaute (pAgo) protein DdmE, plays a crucial role in defending Vibrio cholerae against plasmids. Guided by DNA, DdmE specifically targets plasmids, disassembles the DdmD dimer, and forms a DdmD-DdmE handover complex to facilitate plasmid degradation. However, the precise ATP-dependent DNA translocation mechanism of DdmD has remained unclear. Here, we present cryo-EM structures of DdmD bound to single-stranded DNA (ssDNA) in nucleotide-free, ATPγS-bound, and ADP-bound states. These structures, combined with biochemical analysis, reveal a unique "gate-clamp" mechanism for ssDNA translocation by DdmD. Upon ATP binding, arginine finger residues R855 and R858 reorient to interact with the γ-phosphate, triggering HD2 domain movement. This shift repositions the gate residue Q781, causing a flip of the 3' flank base, which is then clamped by residue F639. After ATP hydrolysis, the arginine finger releases the nucleotide, inducing HD2 to return to its open state. This conformational change enables DdmD to translocate along ssDNA by one nucleotide in the 5' to 3' direction. This study provides new insights into the ATP-dependent translocation of DdmD and contributes to understanding the mechanistic diversity within SF2 helicases.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:39907109 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.55 - 3.03 Å
構造データ

62357

9khv

EMDB-62357, PDB-9khv:
Structure of DdmD dimer with ssDNA without nucleotide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.55 Å

62360

9khz

EMDB-62360, PDB-9khz:
Structure of DdmD dimer with ssDNA with ADP bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.03 Å

62361

9ki0

EMDB-62361, PDB-9ki0:
structure of DdmD dimer with ssDNA with AGS
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961) (コレラ菌)
  • vibrio cholerae o1 biovar el tor str. n16961 (コレラ菌)
  • synthetic construct (人工物)
  • vibrio cholerae (コレラ菌)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein DdmD

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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