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タイトルFANCD2-FANCI surveys DNA and recognizes double- to single-stranded junctions.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 632, Issue 8027, Page 1165-1173, Year 2024
掲載日2024年7月31日
著者Pablo Alcón / Artur P Kaczmarczyk / Korak Kumar Ray / Themistoklis Liolios / Guillaume Guilbaud / Tamara Sijacki / Yichao Shen / Stephen H McLaughlin / Julian E Sale / Puck Knipscheer / David S Rueda / Lori A Passmore /
PubMed 要旨DNA crosslinks block DNA replication and are repaired by the Fanconi anaemia pathway. The FANCD2-FANCI (D2-I) protein complex is central to this process as it initiates repair by coordinating DNA ...DNA crosslinks block DNA replication and are repaired by the Fanconi anaemia pathway. The FANCD2-FANCI (D2-I) protein complex is central to this process as it initiates repair by coordinating DNA incisions around the lesion. However, D2-I is also known to have a more general role in DNA repair and in protecting stalled replication forks from unscheduled degradation. At present, it is unclear how DNA crosslinks are recognized and how D2-I functions in replication fork protection. Here, using single-molecule imaging, we show that D2-I is a sliding clamp that binds to and diffuses on double-stranded DNA. Notably, sliding D2-I stalls on encountering single-stranded-double-stranded (ss-ds) DNA junctions, structures that are generated when replication forks stall at DNA lesions. Using cryogenic electron microscopy, we determined structures of D2-I on DNA that show that stalled D2-I makes specific interactions with the ss-dsDNA junction that are distinct from those made by sliding D2-I. Thus, D2-I surveys dsDNA and, when it reaches an ssDNA gap, it specifically clamps onto ss-dsDNA junctions. Because ss-dsDNA junctions are found at stalled replication forks, D2-I can identify sites of DNA damage. Therefore, our data provide a unified molecular mechanism that reconciles the roles of D2-I in the recognition and protection of stalled replication forks in several DNA repair pathways.
リンクNature / PubMed:39085614 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.59 - 3.68 Å
構造データ

EMDB-50353: ss-dsDNA-FANCD2-FANCI complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.59 Å

EMDB-50355: dsDNA-FANCD2-FANCI complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.68 Å

由来
  • Gallus gallus (ニワトリ)
  • synthetic construct (人工物)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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