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タイトルHigh-Resolution Single-Particle Cryo-EM Hydrated Structure of Enolase Offers Insights into Its Function as a Plasminogen Receptor.
ジャーナル・号・ページBiochemistry, Vol. 62, Issue 3, Page 735-746, Year 2023
掲載日2023年2月7日
著者Sheiny Tjia-Fleck / Bradley M Readnour / Yetunde A Ayinuola / Francis J Castellino /
PubMed 要旨Cellular plasminogen (Pg) receptors (PgRs) are utilized to recruit Pg; stimulate its activation to the serine protease, plasmin (Pm); and sterically protect the surface Pm from inactivation by host ...Cellular plasminogen (Pg) receptors (PgRs) are utilized to recruit Pg; stimulate its activation to the serine protease, plasmin (Pm); and sterically protect the surface Pm from inactivation by host inhibitors. One such PgR is the moonlighting enzyme, enolase, some of which leaves the cytoplasm and resides at the cell surface to potentially function as a PgR. Since microbes employ conscription of host Pg by PgRs as one virulence mechanism, we explored the structural basis of the ability of enolase (Sen) to function in this manner. Employing single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), recombinant Sen from was modeled at 2.6 Å as a stable symmetrical doughnut-shaped homooctamer with point group 422 (D4) symmetry, with a monomeric subunit molecular weight of ∼49 kDa. Binding sites for hPg were reported in other studies to include an internal K and the COOH-terminal K residues of Sen. However, in native Sen, the latter are buried within the minor interfaces of the octamer and do not function as a Pg-binding epitope. Whereas Sen and hPg do not interact in solution, when Sen is bound to a surface, hPg interacts with Sen independently of K. PgRs devoid of COOH-terminal lysine utilize lysine isosteres comprising a basic residue, "", and an anionic residue at " + 3" around one turn of an α-helix. We highlight a number of surface-exposed potential hPg-binding lysine isosteres and further conclude that while the octameric structure of Sen is critical for hPg binding, disruption of this octamer without dissociation exposes hPg-binding epitopes.
リンクBiochemistry / PubMed:36701429
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 3.12 Å
構造データ

26406

7ugu

EMDB-26406: Structure of enolase from Streptococcus Pyogenes
PDB-7ugu: Structure of enolase from streptococcus pyogenes
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

27407

8dg4

EMDB-27407, PDB-8dg4:
Group A streptococcus Enolase K252A, K255A, K434A, K435A mutant
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.12 Å

由来
  • streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
  • streptococcus sp. 'group a' (バクテリア)
キーワードLYASE / metalloenzyme / hPg-receptor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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