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タイトルStructures of the TMC-1 complex illuminate mechanosensory transduction.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 610, Issue 7933, Page 796-803, Year 2022
掲載日2022年10月12日
著者Hanbin Jeong / Sarah Clark / April Goehring / Sepehr Dehghani-Ghahnaviyeh / Ali Rasouli / Emad Tajkhorshid / Eric Gouaux /
PubMed 要旨The initial step in the sensory transduction pathway underpinning hearing and balance in mammals involves the conversion of force into the gating of a mechanosensory transduction channel. Despite the ...The initial step in the sensory transduction pathway underpinning hearing and balance in mammals involves the conversion of force into the gating of a mechanosensory transduction channel. Despite the profound socioeconomic impacts of hearing disorders and the fundamental biological significance of understanding mechanosensory transduction, the composition, structure and mechanism of the mechanosensory transduction complex have remained poorly characterized. Here we report the single-particle cryo-electron microscopy structure of the native transmembrane channel-like protein 1 (TMC-1) mechanosensory transduction complex isolated from Caenorhabditis elegans. The two-fold symmetric complex is composed of two copies each of the pore-forming TMC-1 subunit, the calcium-binding protein CALM-1 and the transmembrane inner ear protein TMIE. CALM-1 makes extensive contacts with the cytoplasmic face of the TMC-1 subunits, whereas the single-pass TMIE subunits reside on the periphery of the complex, poised like the handles of an accordion. A subset of complexes additionally includes a single arrestin-like protein, arrestin domain protein (ARRD-6), bound to a CALM-1 subunit. Single-particle reconstructions and molecular dynamics simulations show how the mechanosensory transduction complex deforms the membrane bilayer and suggest crucial roles for lipid-protein interactions in the mechanism by which mechanical force is transduced to ion channel gating.
リンクNature / PubMed:36224384 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.09 - 3.54 Å
構造データ

EMDB-26741, PDB-7usw:
Structure of Expanded C. elegans TMC-1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-26742, PDB-7usx:
Structure of Contracted C. elegans TMC-1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.09 Å

EMDB-26743, PDB-7usy:
Structure of C. elegans TMC-1 complex with ARRD-6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.54 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-PEE:
1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE, リン脂質*YM

ChemComp-3PE:
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / DSPE / リン脂質*YM

ChemComp-ZFC:
undecan-1-ol / 1-ウンデカノ-ル

ChemComp-D12:
DODECANE / ドデカン

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

ChemComp-R16:
HEXADECANE / ヘキサデカン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

由来
  • caenorhabditis elegans (センチュウ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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