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Structure paper

タイトルCryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 5, Issue 1, Page 257, Year 2022
掲載日2022年3月23日
著者Wu Liu / Martien Schoonen / Tong Wang / Sean McSweeney / Qun Liu /
PubMed 要旨AAA+ proteases regulate numerous physiological and cellular processes through tightly regulated proteolytic cleavage of protein substrates driven by ATP hydrolysis. FtsH is the only known family of ...AAA+ proteases regulate numerous physiological and cellular processes through tightly regulated proteolytic cleavage of protein substrates driven by ATP hydrolysis. FtsH is the only known family of membrane-anchored AAA+ proteases essential for membrane protein quality control. Although a spiral staircase rotation mechanism for substrate translocation across the FtsH pore has been proposed, the detailed conformational changes among various states have not been clear due to absence of FtsH structures in these states. We report here the cryo-EM structure for Thermotoga maritima FtsH (TmFtsH) in a fully ADP-bound symmetric state. Comparisons of the ADP-state structure with its apo-state and a substrate-engaged yeast YME1 structure show conformational changes in the ATPase domains, rather than the protease domains. A reconstruction of the full-length TmFtsH provides structural insights for the dynamic transmembrane and the periplasmic domains. Our structural analyses expand the understanding of conformational switches between different nucleotide states in ATP hydrolysis by FtsH.
リンクCommun Biol / PubMed:35322207 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.15 Å
構造データ

25837

7tdo

EMDB-25837, PDB-7tdo:
Cryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.15 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • thermotoga maritima (バクテリア)
キーワードHYDROLASE / AAA+ ATPase / protease / hexamer / ADP-bound state

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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