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Structure paper

タイトルInteraction of human erythrocyte catalase with air-water interface in cryoEM.
ジャーナル・号・ページMicroscopy (Oxf), Vol. 71, Issue Supplement_1, Page i51-i59, Year 2022
掲載日2022年2月18日
著者Shaoxia Chen / Jade Li / Kutti R Vinothkumar / Richard Henderson /
PubMed 要旨One of the key goals in single-particle cryo-microscopy is to obtain a uniform distribution of particle orientations, so that the three-dimensional structure has isotropic resolution in Fourier space. ...One of the key goals in single-particle cryo-microscopy is to obtain a uniform distribution of particle orientations, so that the three-dimensional structure has isotropic resolution in Fourier space. A common problem arises from the interaction of protein molecules with the air-water interface that exists on both surfaces of the thin film of liquid that is formed prior to plunge-freezing into liquid ethane. Some proteins and other macromolecular complexes are disrupted by interaction with the air-water interface. Other proteins or macromolecules either become concentrated through their interaction with the interface or are excluded because they bind strongly to some other part of the grid or the filter paper used in blotting. In this paper, the interaction of human erythrocyte catalase with the air-water interface is investigated and minimized by the addition of certain detergents. Detergents can form an amphipathic monolayer at the air-water interface that creates a barrier and leaves the molecules free to adopt a variety of orientations, thus facilitating the 3D structure determination. These results suggest that further characterization and development of detergents for cryo-microscopy plunge-freezing would be useful.
リンクMicroscopy (Oxf) / PubMed:35275189 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.2 Å
構造データ

13256

7p8w

EMDB-13256, PDB-7p8w:
Human erythrocyte catalase cryoEM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.2 Å

化合物

ChemComp-NDP:
NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human erythrocyte catalase cryoEM

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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