[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルSAMase of Bacteriophage T3 Inactivates Escherichia coli's Methionine -Adenosyltransferase by Forming Heteropolymers.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 12, Issue 4, Page e0124221, Year 2021
掲載日2021年8月31日
著者Hadas Simon-Baram / Daniel Kleiner / Fannia Shmulevich / Raz Zarivach / Ran Zalk / Huayuan Tang / Feng Ding / Shimon Bershtein /
PubMed 要旨-Adenosylmethionine lyase (SAMase) of bacteriophage T3 degrades the intracellular SAM pools of the host Escherichia coli cells, thereby inactivating a crucial metabolite involved in a plethora of ...-Adenosylmethionine lyase (SAMase) of bacteriophage T3 degrades the intracellular SAM pools of the host Escherichia coli cells, thereby inactivating a crucial metabolite involved in a plethora of cellular functions, including DNA methylation. SAMase is the first viral protein expressed upon infection, and its activity prevents methylation of the T3 genome. Maintenance of the phage genome in a fully unmethylated state has a profound effect on the infection strategy. It allows T3 to shift from a lytic infection under normal growth conditions to a transient lysogenic infection under glucose starvation. Using single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM) and biochemical assays, we demonstrate that SAMase performs its function by not only degrading SAM but also by interacting with and efficiently inhibiting the host's methionine -adenosyltransferase (MAT), the enzyme that produces SAM. Specifically, SAMase triggers open-ended head-to-tail assembly of E. coli MAT into an unusual linear filamentous structure in which adjacent MAT tetramers are joined by two SAMase dimers. Molecular dynamics simulations together with normal mode analyses suggest that the entrapment of MAT tetramers within filaments leads to an allosteric inhibition of MAT activity due to a shift to low-frequency, high-amplitude active-site-deforming modes. The amplification of uncorrelated motions between active-site residues weakens MAT's substrate binding affinity, providing a possible explanation for the observed loss of function. We propose that the dual function of SAMase as an enzyme that degrades SAM and as an inhibitor of MAT activity has emerged to achieve an efficient depletion of the intracellular SAM pools. Self-assembly of enzymes into filamentous structures in response to specific metabolic cues has recently emerged as a widespread strategy of metabolic regulation. In many instances, filamentation of metabolic enzymes occurs in response to starvation and leads to functional inactivation. Here, we report that bacteriophage T3 modulates the metabolism of the host E. coli cells by recruiting a similar strategy: silencing a central metabolic enzyme by subjecting it to phage-mediated polymerization. This observation points to an intriguing possibility that virus-induced polymerization of the host metabolic enzymes is a common mechanism implemented by viruses to metabolically reprogram and subdue infected cells.
リンクmBio / PubMed:34340545 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 Å
構造データ

12809

7ock

EMDB-12809, PDB-7ock:
MAT in complex with SAMH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

由来
  • Escherichia coli K-12 (大腸菌)
  • escherichia virus t3 (ウイルス)
  • escherichia coli (strain k12) (大腸菌)
キーワードHYDROLASE / enzyme filamentation / metabolic regulation / phage-host interaction / Cryo-EM

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る