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タイトルFunctional analysis and cryo-electron microscopy of serine protease HtrA.
ジャーナル・号・ページGut Microbes, Vol. 12, Issue 1, Page 1-16, Year 2020
掲載日2020年11月9日
著者Urszula Zarzecka / Alessandro Grinzato / Eaazhisai Kandiah / Dominik Cysewski / Paola Berto / Joanna Skorko-Glonek / Giuseppe Zanotti / Steffen Backert /
PubMed 要旨 is a predominant zoonotic pathogen causing gastroenteritis and other diseases in humans. An important bacterial virulence factor is the secreted serine protease HtrA (HtrA ), which targets tight ... is a predominant zoonotic pathogen causing gastroenteritis and other diseases in humans. An important bacterial virulence factor is the secreted serine protease HtrA (HtrA ), which targets tight and adherens junctional proteins in the gut epithelium. Here we have investigated the function and structure of HtrA using biochemical assays and cryo-electron microscopy. Mass spectrometry analysis identified differences and similarities in the cleavage site specificity for HtrA by comparison to the HtrA counterparts from and . We defined the architecture of HtrA at 5.8 Å resolution as a dodecamer, built of four trimers. The contacts between the trimers are quite loose, a fact that explains the flexibility and mobility of the dodecameric assembly. This flexibility has also been studied through molecular dynamics simulation, which revealed opening of the dodecamer to expose the proteolytically active site of the protease. Moreover, we examined the rearrangements at the level of oligomerization in the presence or absence of substrate using size exclusion chromatography, which revealed hexamers, dodecamers and larger oligomeric forms, as well as remarkable stability of higher oligomeric forms (> 12-mers) compared to previously tested homologs from other bacteria. Extremely dynamic decay of the higher oligomeric forms into lower forms was observed after full cleavage of the substrate by the proteolytically active variant of HtrA . Together, this is the first report on the in-depth functional and structural analysis of HtrA , which may allow the construction of therapeutically relevant HtrA inhibitors in the near future.
リンクGut Microbes / PubMed:32960677 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度5.8 Å
構造データ

11003

6z05

EMDB-11003, PDB-6z05:
Campylobacter jejuni serine protease HtrA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.8 Å

由来
  • campylobacter jejuni (カンピロバクター)
キーワードLYASE / Campylobacter jejuni / serine protease / HtrA / dodecamer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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