[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルOcta-repeat domain of the mammalian prion protein mRNA forms stable A-helical hairpin structure rather than G-quadruplexes.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 9, Issue 1, Page 2465, Year 2019
掲載日2019年2月21日
著者Andreas Czech / Petr V Konarev / Ingrid Goebel / Dmitri I Svergun / Peter R Wills / Zoya Ignatova /
PubMed 要旨Misfolding and aggregation of prion protein (PrP) causes neurodegenerative diseases like Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) and scrapie. Besides the consensus that spontaneous conversion of normal ...Misfolding and aggregation of prion protein (PrP) causes neurodegenerative diseases like Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) and scrapie. Besides the consensus that spontaneous conversion of normal cellular PrP into misfolded and aggregating PrP is the central event in prion disease, an alternative hypothesis suggests the generation of pathological PrP by rare translational frameshifting events in the octa-repeat domain of the PrP mRNA. Ribosomal frameshifting most commonly relies on a slippery site and an adjacent stable RNA structure to stall translating ribosome. Hence, it is crucial to unravel the secondary structure of the octa-repeat domain of PrP mRNA. Each of the five octa-repeats contains a motif (GGCGGUGGUGGCUGGG) which alone in vitro forms a G-quadruplex. Since the propensity of mRNA to form secondary structure depends on the sequence context, we set to determine the structure of the complete octa-repeat region. We assessed the structure of full-length octa-repeat domain of PrP mRNA using dynamic light scattering (DLS), small angle X-ray scattering (SAXS), circular dichroism (CD) spectroscopy and selective 2'-hydroxyl acylation analysis by primer extension (SHAPE). Our data show that the PrP octa-repeat mRNA forms stable A-helical hairpins with no evidence of G-quadruplex structure even in the presence of G-quadruplex stabilizing agents.
リンクSci Rep / PubMed:30792490 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDDG5:
Mammalian prion protein mRNA (PrP mRNA wild type) (octo-repeat PrP mRNA, PrPmRNA)
手法: SAXS/SANS

SASDDH5:
Mammalian prion protein mRNA (PrP mRNA wild type) with KCl
手法: SAXS/SANS

SASDDJ5:
Mammalian prion protein mRNA (PrP mRNA wild type) with LiCl
手法: SAXS/SANS

SASDDK5:
Mammalian prion protein mRNA (PrP mRNA wild type) with KCl and pyridostatin (PDS)
手法: SAXS/SANS

SASDDL5:
Mutant mammalian prion protein mRNA (octo-repeat PrP mRNA)
手法: SAXS/SANS

SASDDM5:
Mutant mammalian prion protein mRNA (octo-repeat PrP mRNA) with KCl
手法: SAXS/SANS

SASDDN5:
Mutant mammalian prion protein mRNA (octo-repear PrP mRNA) with LiCl
手法: SAXS/SANS

SASDDP5:
Mutant mammalian prion protein mRNA (octo-repear PrP mRNA) with KCl and pyridostatin (PDS)
手法: SAXS/SANS

由来
  • Human prp orf

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る