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Structure paper

タイトルCryo-EM structure of the homohexameric T3SS ATPase-central stalk complex reveals rotary ATPase-like asymmetry.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 10, Issue 1, Page 626, Year 2019
掲載日2019年2月7日
著者Dorothy D Majewski / Liam J Worrall / Chuan Hong / Claire E Atkinson / Marija Vuckovic / Nobuhiko Watanabe / Zhiheng Yu / Natalie C J Strynadka /
PubMed 要旨Many Gram-negative bacteria, including causative agents of dysentery, plague, and typhoid fever, rely on a type III secretion system - a multi-membrane spanning syringe-like apparatus - for their ...Many Gram-negative bacteria, including causative agents of dysentery, plague, and typhoid fever, rely on a type III secretion system - a multi-membrane spanning syringe-like apparatus - for their pathogenicity. The cytosolic ATPase complex of this injectisome is proposed to play an important role in energizing secretion events and substrate recognition. We present the 3.3 Å resolution cryo-EM structure of the enteropathogenic Escherichia coli ATPase EscN in complex with its central stalk EscO. The structure shows an asymmetric pore with different functional states captured in its six catalytic sites, details directly supporting a rotary catalytic mechanism analogous to that of the heterohexameric F/V-ATPases despite its homohexameric nature. Situated at the C-terminal opening of the EscN pore is one molecule of EscO, with primary interaction mediated through an electrostatic interface. The EscN-EscO structure provides significant atomic insights into how the ATPase contributes to type III secretion, including torque generation and binding of chaperone/substrate complexes.
リンクNat Commun / PubMed:30733444 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.29 - 3.34 Å
構造データ

9390

6njo

EMDB-9390, PDB-6njo:
Structure of the assembled ATPase EscN from the enteropathogenic E. coli (EPEC) type III secretion system
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.34 Å

9391

6njp

EMDB-9391, PDB-6njp:
Structure of the assembled ATPase EscN in complex with its central stalk EscO from the enteropathogenic E. coli (EPEC) type III secretion system
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.29 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
  • escherichia coli o127:h6 (strain e2348/69 / epec) (大腸菌)
キーワードHYDROLASE / ATPase / Type III Secretion System / ADP / hexamer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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