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タイトルArchitecture of the human GATOR1 and GATOR1-Rag GTPases complexes.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 556, Issue 7699, Page 64-69, Year 2018
掲載日2018年4月5日
著者Kuang Shen / Rick K Huang / Edward J Brignole / Kendall J Condon / Max L Valenstein / Lynne Chantranupong / Aimaiti Bomaliyamu / Abigail Choe / Chuan Hong / Zhiheng Yu / David M Sabatini /
PubMed 要旨Nutrients, such as amino acids and glucose, signal through the Rag GTPases to activate mTORC1. The GATOR1 protein complex-comprising DEPDC5, NPRL2 and NPRL3-regulates the Rag GTPases as a GTPase- ...Nutrients, such as amino acids and glucose, signal through the Rag GTPases to activate mTORC1. The GATOR1 protein complex-comprising DEPDC5, NPRL2 and NPRL3-regulates the Rag GTPases as a GTPase-activating protein (GAP) for RAGA; loss of GATOR1 desensitizes mTORC1 signalling to nutrient starvation. GATOR1 components have no sequence homology to other proteins, so the function of GATOR1 at the molecular level is currently unknown. Here we used cryo-electron microscopy to solve structures of GATOR1 and GATOR1-Rag GTPases complexes. GATOR1 adopts an extended architecture with a cavity in the middle; NPRL2 links DEPDC5 and NPRL3, and DEPDC5 contacts the Rag GTPase heterodimer. Biochemical analyses reveal that our GATOR1-Rag GTPases structure is inhibitory, and that at least two binding modes must exist between the Rag GTPases and GATOR1. Direct interaction of DEPDC5 with RAGA inhibits GATOR1-mediated stimulation of GTP hydrolysis by RAGA, whereas weaker interactions between the NPRL2-NPRL3 heterodimer and RAGA execute GAP activity. These data reveal the structure of a component of the nutrient-sensing mTORC1 pathway and a non-canonical interaction between a GAP and its substrate GTPase.
リンクNature / PubMed:29590090 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.0 - 4.4 Å
構造データ

7464

6ces

EMDB-7464, PDB-6ces:
Cryo-EM structure of GATOR1-RAG
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

7465

6cet

EMDB-7465, PDB-6cet:
Cryo-EM structure of GATOR1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

化合物

ChemComp-GNP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / mTORC1 amino-acid sensing lysosome growth control

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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