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| タイトル | Modifications to a common phosphorylation network provide individualized control in caspases. |
|---|---|
| ジャーナル・号・ページ | J. Biol. Chem., Vol. 293, Page 5447-5461, Year 2018 |
| 掲載日 | 2017年10月24日 (構造データの登録日) |
著者 | Thomas, M.E. / Grinshpon, R. / Swartz, P. / Clark, A.C. |
リンク | J. Biol. Chem. / PubMed:29414778 |
| 手法 | X線回折 |
| 解像度 | 1.54 - 2.16 Å |
| 構造データ | ![]() PDB-6bdv: ![]() PDB-6bfj: ![]() PDB-6bfk: ![]() PDB-6bfl: ![]() PDB-6bfo: ![]() PDB-6bg0: ![]() PDB-6bg1: ![]() PDB-6bg4: ![]() PDB-6bgk: ![]() PDB-6bgq: ![]() PDB-6bgr: ![]() PDB-6bgs: ![]() PDB-6bh9: ![]() PDB-6bha: |
| 化合物 | ![]() ChemComp-CL: ![]() ChemComp-AZI: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-NA: |
| 由来 |
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キーワード | APOPTOSIS / allosteric regulation / biophysics / caspase / computational biology / fluorescence / molecular dynamics / protein evolution / apoptosis/inhibitor / allosteric regulation; apoptosis; biophysics; caspase; computational biology; X-ray crystallography; fluorescence; molecular dynamics; protein evolution / apoptosis-inhibitor complex |
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