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Structure paper

タイトルCommon fibrillar spines of amyloid-β and human islet amyloid polypeptide revealed by microelectron diffraction and structure-based inhibitors.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 293, Issue 8, Page 2888-2902, Year 2018
掲載日2018年2月23日
著者Pascal Krotee / Sarah L Griner / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Jose A Rodriguez / Dan Shi / Stephan Philipp / Kevin Murray / Lorena Saelices / Ji Lee / Paul Seidler / Charles G Glabe / Lin Jiang / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
PubMed 要旨Amyloid-β (Aβ) and human islet amyloid polypeptide (hIAPP) aggregate to form amyloid fibrils that deposit in tissues and are associated with Alzheimer's disease (AD) and type II diabetes (T2D), ...Amyloid-β (Aβ) and human islet amyloid polypeptide (hIAPP) aggregate to form amyloid fibrils that deposit in tissues and are associated with Alzheimer's disease (AD) and type II diabetes (T2D), respectively. Individuals with T2D have an increased risk of developing AD, and conversely, AD patients have an increased risk of developing T2D. Evidence suggests that this link between AD and T2D might originate from a structural similarity between aggregates of Aβ and hIAPP. Using the cryoEM method microelectron diffraction, we determined the atomic structures of 11-residue segments from both Aβ and hIAPP, termed Aβ(24-34) WT and hIAPP(19-29) S20G, with 64% sequence similarity. We observed a high degree of structural similarity between their backbone atoms (0.96-Å root mean square deviation). Moreover, fibrils of these segments induced amyloid formation through self- and cross-seeding. Furthermore, inhibitors designed for one segment showed cross-efficacy for full-length Aβ and hIAPP and reduced cytotoxicity of both proteins, although by apparently blocking different cytotoxic mechanisms. The similarity of the atomic structures of Aβ(24-34) WT and hIAPP(19-29) S20G offers a molecular model for cross-seeding between Aβ and hIAPP.
リンクJ Biol Chem / PubMed:29282295 / PubMed Central
手法EM (電子線結晶学)
解像度1.42 Å
構造データ

8720

5vos

EMDB-8720, PDB-5vos:
VGSNKGAIIGL from Amyloid Beta determined by MicroED
手法: EM (電子線結晶学)

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / steric zipper

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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