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-Structure paper
タイトル | Structure and function analyses of a pertussis-like toxin from pathogenic Escherichia coli reveal a distinct mechanism of inhibition of trimeric G proteins. |
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ジャーナル・号・ページ | J. Biol. Chem., Year 2017 |
掲載日 | 2015年4月10日 (構造データの登録日) |
![]() | Littler, D.R. / Ang, S.Y. / Moriel, D.G. / Kocan, M. / Kleifeld, O. / Johnson, M.D. / Tran, M.T. / Paton, A.W. / Paton, J.C. / Summers, R. ...Littler, D.R. / Ang, S.Y. / Moriel, D.G. / Kocan, M. / Kleifeld, O. / Johnson, M.D. / Tran, M.T. / Paton, A.W. / Paton, J.C. / Summers, R. / Schrembri, M. / Rossjohn, J. / Beddoe, T.T. |
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手法 | X線回折 |
解像度 | 1.8 - 2.35 Å |
構造データ | ![]() PDB-4z9c: ![]() PDB-4z9d: |
化合物 | ![]() ChemComp-PO4: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-NA: ![]() ChemComp-NAD: |
由来 |
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![]() | TRANSFERASE / Redox switch / Pertussis toxin / Typhoid toxin / ADP-ribosyltransferase / Escherichia coli / AB5 / UTEC / pertussis like / Membrane glycoproteins / Toxin / Plt / PltAB / PltA / ribosyltransferase |