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タイトルStructures of Proline Utilization A (PutA) Reveal the Fold and Functions of the Aldehyde Dehydrogenase Superfamily Domain of Unknown Function.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 291, Issue 46, Page 24065-24075, Year 2016
掲載日2016年11月11日
著者Min Luo / Thameesha T Gamage / Benjamin W Arentson / Katherine N Schlasner / Donald F Becker / John J Tanner /
PubMed 要旨Aldehyde dehydrogenases (ALDHs) catalyze the NAD(P)-dependent oxidation of aldehydes to carboxylic acids and are important for metabolism and detoxification. Although the ALDH superfamily fold is ...Aldehyde dehydrogenases (ALDHs) catalyze the NAD(P)-dependent oxidation of aldehydes to carboxylic acids and are important for metabolism and detoxification. Although the ALDH superfamily fold is well established, some ALDHs contain an uncharacterized domain of unknown function (DUF) near the C terminus of the polypeptide chain. Herein, we report the first structure of a protein containing the ALDH superfamily DUF. Proline utilization A from Sinorhizobium meliloti (SmPutA) is a 1233-residue bifunctional enzyme that contains the DUF in addition to proline dehydrogenase and l-glutamate-γ-semialdehyde dehydrogenase catalytic modules. Structures of SmPutA with a proline analog bound to the proline dehydrogenase site and NAD bound to the ALDH site were determined in two space groups at 1.7-1.9 Å resolution. The DUF consists of a Rossmann dinucleotide-binding fold fused to a three-stranded β-flap. The Rossmann domain resembles the classic ALDH superfamily NAD-binding domain, whereas the flap is strikingly similar to the ALDH superfamily dimerization domain. Paradoxically, neither structural element performs its implied function. Electron density maps show that NAD does not bind to the DUF Rossmann fold, and small-angle X-ray scattering reveals a novel dimer that has never been seen in the ALDH superfamily. The structure suggests that the DUF is an adapter domain that stabilizes the aldehyde substrate binding loop and seals the substrate-channeling tunnel via tertiary structural interactions that mimic the quaternary structural interactions found in non-DUF PutAs. Kinetic data for SmPutA indicate a substrate-channeling mechanism, in agreement with previous studies of other PutAs.
リンクJ Biol Chem / PubMed:27679491 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度1.7 - 1.9 Å
構造データ

SASDDL2:
Sinorhizobium meliloti Proline Utilization A (PutA) lowest concentration, 1.00 mg/ml
手法: SAXS/SANS

SASDDM2:
Sinorhizobium meliloti Proline Utilization A (PutA) at 2.00 mg/ml
手法: SAXS/SANS

SASDDN2:
Sinorhizobium meliloti Proline Utilization A (PutA) at 3.00 mg/ml
手法: SAXS/SANS

SASDDP2:
Sinorhizobium meliloti Proline Utilization A (PutA) at high concentration, 4.00 mg/ml
手法: SAXS/SANS

PDB-5kf6:
Structure of proline utilization A from Sinorhizobium meliloti complexed with L-tetrahydrofuroic acid and NAD+ in space group P21
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.7 Å

PDB-5kf7:
Structure of proline utilization A from Sinorhizobium meliloti complexed with L-tetrahydrofuroic acid and NAD+ in space group P3121
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å

化合物

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

ChemComp-TFB:
TETRAHYDROFURAN-2-CARBOXYLIC ACID / (S)-テトラヒドロフラン-2-カルボン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-PGE:
TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル

ChemComp-PG4:
TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-1PE:
PENTAETHYLENE GLYCOL / ペンタエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

由来
  • Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
  • sinorhizobium meliloti (strain sm11) (根粒菌)
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / ROSSMANN FOLD / ALDEHYDE DEHYDROGENASE / PROLINE CATABOLISM / SUBSTRATE CHANNELING / BIFUNCTIONAL ENZYME

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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